Anatomia e fisiologia senza limiti

Obiettivi formativi

Differenziare tra i metodi utilizzati per scomporre chimicamente le molecole alimentari

Take away chiave

Punti chiave

• I carboidrati vengono assunti principalmente sotto forma di amilosio e glicogeno., Le amilasi idrolizzano le lunghe catene di carboidrati che rompono l’amilosio in disaccaridi e il glicogeno in polisaccaridi. Gli enzimi nell’intestino tenue li suddividono in monosaccaridi.
• Le proteine vengono digerite per idrolisi del legame carbonio–azoto (C–N). Le peptidasi sono secrete in una forma inattiva, per prevenire l’auto-digestione. Le endopeptidasi scindono i polipeptidi ai legami peptidici interni e le esopeptidasi scindono gli amminoacidi terminali.
• I grassi vengono digeriti dalle lipasi che idrolizzano i legami degli acidi grassi del glicerolo., I sali biliari emulsionano i grassi per consentire la loro soluzione come micelle nel chimo e per aumentare la superficie per il funzionamento delle lipasi pancreatiche.
• RNA e DNA sono idrolizzati dagli enzimi pancreatici (ribonucleasi, desossiribonucleasi) in acidi nucleici, che sono ulteriormente suddivisi in basi puriniche e pirimidiniche e pentosi, da enzimi nella mucosa intestinale (nucleasi).
• Una volta che il segnale volontario di defecare viene inviato indietro dal cervello, inizia la fase finale.,

Termini chiave

• peptidasi: qualsiasi enzima che catalizza l’idrolisi dei peptidi in amminoacidi; una proteasi.
• amilasi: Qualsiasi di una classe di enzimi digestivi che sono presenti nella saliva e che abbattere carboidrati complessi, come l’amido, in zuccheri semplici, come il glucosio.
• idrolisi: La degradazione di alcuni biopolimeri (proteine, zuccheri complessi) dal processo chimico che si traduce in polimeri o monomeri più piccoli, come amminoacidi o monosaccaridi.,

Esempi

Poiché l’amilasi trasforma un po ‘ di amido di patate o di riso in zucchero, questi alimenti hanno un sapore leggermente dolce.

Catabolismo: un profilo semplificato del catabolismo di proteine, carboidrati e grassi.

I carboidrati sono assunti principalmente sotto forma di carboidrati vegetali (amilosio) e carboidrati animali (glicogeno) insieme ad alcuni zuccheri, principalmente disaccaridi. Circa l ‘ 80% della dieta occidentale è sotto forma di amilosio., L’amilosio non è molto ramificato e consiste principalmente di lunghe catene di glucosio legate da legami α1: 4.

La cellulosa, l’amido più abbondante in natura, è formata da legami β1:4 e non può essere digerita nell’uomo, sebbene l’azione batterica nel colon ne scomponga una quantità minima.

Il glicogeno è un amido multi-ramificato con legami in posizione 1:4 e 1: 6. Questo crea granuli molto grandi di amido multi-ramificato. Sia le amilasi parotidee che pancreatiche idrolizzano il collegamento 1:4, ma non i collegamenti terminali 1:4 o i collegamenti 1: 6., Questo rompe l’amilosio in principalmente disaccaridi e il glicogeno con i suoi legami 1:6 in polisaccaridi.

Il risultato netto di queste azioni sono numerosi disaccaridi e polisaccaridi. Gli enzimi attaccati agli enterociciti dell’intestino tenue li suddividono in monosaccaridi.

Idrolisi per amilasi: sia le amilasi parotidee che pancreatiche idrolizzano il collegamento 1:4, ma non i collegamenti terminali 1:4 o i collegamenti 1:6.,

Le proteine e i polipeptidi vengono digeriti per idrolisi del legame carbonio–azoto (C–N). Gli enzimi proteolitici sono tutti secreti in una forma inattiva, per prevenire l’auto-digestione e vengono attivati nel lume dell’intestino. L’attivazione è causata da HCl nel caso dell’enzima gastrico pepsinogeno e da enteropeptidasi e tripsina nel caso degli enzimi pancreatici.

La digestione finale avviene mediante enzimi dell’intestino tenue incorporati nel bordo del pennello dell’intestino tenue. Gli enzimi sono divisi in ex-ed exo-peptidasi.,

• Le endopeptidasi fendono il polipeptide ai legami peptidici interni, mentre le esopeptidasi fendono l’amminoacido terminale.
• Le esopeptidasi sono ulteriormente sottoclassificate in aminopeptidasi – che scindono l’amminoacido terminale all’estremità amminica della catena—e carbossipeptidasi che scindono l’amminoacido terminale all’estremità carbossilica della catena.

La pepsina gastrica scinde i legami interni degli amminoacidi ed è particolarmente importante per la sua capacità di digerire il collagene. Questo è un costituente importante del tessuto connettivo della carne., In assenza di pepsina gastrica, la digestione nell’intestino tenue procede con difficoltà. La pepsina gastrica digerisce circa il 20% delle proteine e il resto viene digerito dagli enzimi pancreatici e dell’intestino tenue.

Idrolisi del legame peptidico: proteine e polipeptidi vengono digeriti per idrolisi del legame C–N.

I grassi vengono digeriti dalle lipasi che idrolizzano i legami degli acidi grassi del glicerolo., Di particolare importanza nella digestione e nell’assorbimento dei grassi sono i sali biliari, che emulsionano i grassi per consentire la loro soluzione come micelle nel chimo e aumentano la superficie per il funzionamento delle lipasi pancreatiche.

Le lipasi si trovano nella bocca, nello stomaco e nel pancreas. Poiché la lipasi linguale è inattivata dall’acido dello stomaco, si ritiene formalmente che sia presente principalmente per l’igiene orale e per il suo effetto antibatterico in bocca., Tuttavia, può continuare a funzionare sul cibo immagazzinato nel fondo dello stomaco e fino al 30% dei grassi può essere digerito da questa lipasi.

La lipasi gastrica è di scarsa importanza nell’uomo. La lipasi pancreatica rappresenta la maggior parte della digestione dei grassi e opera in combinazione con i sali biliari.

RNA e DNA sono idrolizzati dagli enzimi pancreatici (ribonucleasi, desossiribonucleasi) in acidi nucleici, che sono ulteriormente suddivisi in basi puriniche e pirimidiniche e pentosi, da enzimi nella mucosa intestinale (nucleasi).