DENATURERING AV PROTEINER OG FAKTORER som PÅVIRKER STRUKTUREN NIVÅER.

Ok folkens, så vi gjorde de forskjellige nivå av proteiner og nå kommer vi til å diskutere denaturering av proteiner og faktorer som påvirker de ulike struktur nivåer.

DENATURERING AV PROTEINER

denaturering av proteiner er definert som alle som ikke er covalent endringer i strukturen av proteinet.Endringen endre sekundær ,tertiær og kvartær structre av molekyler. Den primære strukturen eller aminosyresekvens forblir den samme etter denaturering prosessen.,

Den mest vanlige faktorer som denatures proteiner inneholder:

• Varme: Dette forstyrrer hydrogen obligasjoner og non-polar hydrofobe interaksjoner.
• Alkohol: Dette påvirker hydrogen obligasjoner som er dannet mellom amide grupper av videregående nivå, og det påvirker også hydroden binding mellom sidekjeder av høyere nivå.
• Syrer og Baser og Tungmetaller: Sterke syrer og baser og tungmetaller denatures protein samme måte ved å ødelegge salt bridge.,
• Urea: Destabalizes interne obligasjoner og utfolder seg protein fordi det (urea) er en chaotrophe.
• UV: effekten er lik for å varme
• Organiske løsemidler:Den interupt den intracovalent vekselsvirkningene av proteiner. eksempel Aceton.
• Vaskemidler: Bryter opp positive og negative interaksjoner i protein kjeder.,

FAKTORER SOM PÅVIRKER DE ULIKE STRUKTUR NIVÅER AV PROTEINER

Etter å ha lest denaturering av proteiner du vil innse at den primære strukturen er aldri berørt, Men det er svært viktig fordi aminosyresekvens er hva syntetiserer hva strukturen av proteinet vil enten være sekundær, tertiær eller kvartær.

Så husker du hvilket nivå av protein vil du finne alpha helix-og beta-pleated ark????? hvis du sa videregående nivå du er rett.

Glysin er den minste aminosyre å eksistere fordi det har Hydrogen som sin «R» – gruppen.,Det er ikke tillatt i helix fordi det har høy conformational fleksibilitet betyr at den beveger seg rundt for mye og destabalizes alpha helix.

Proline danner en stiv ringen, nitrogen, karbon bond destabalizes alpha helix. Det er vanligvis funnet på slutten av en alfa helix fordi den endrer retning av polypeptid-kjeden og avslutter helix.,

svære sidekjeder som ganske enkelt betyr stor «R» grupper fører til steriske forstyrrelser og stopper dannelsen av den spiralformede struktur

Interaksjoner av aminosyrer i endene av helix dette betyr at dipoles linjer opp for å danne en macrodipole. Som vi vet N-terminal ende er positiv og «C» – terminal ende er negative. Derfor stabalize alpha helix en negativ aminosyre rester vil bli plassert på «N» – terminal ende og en positiv aminosyre rester vil bli plassert på «C» – terminal ende.,

De faktorer som påvirker Tertiær og Kvartær strukturer inkluderer:

HYDROFOBE EFFEKT dette er en spontan type folding som tillater ikke-polar hydrofobe rester er på innsiden av struktur og polar hydrofile rester er på utsiden av kjeden dermed stabiliteten av protein er opprettholdt.

Elektrostatiske krefter dette handler om tiltrekningen av motsatte ladninger.

hydrogenbinding til å bli med på et hydrogenatom med enten et oksygen atom eller et nitrogen atom.

Disulphide obligasjoner er oksidasjon ot to cystein molekyler.,