DENATURERING AV PROTEINER OCH FAKTORER som PÅVERKAR STRUKTUR NIVÅER.

Ok killar så vi gjorde den olika nivån av proteiner och vi kommer nu att diskutera denatureringen av proteiner och de faktorer som påverkar de olika strukturnivåerna.

denaturering av proteiner

denatureringen av proteiner definieras som eventuella icke kovalenta förändringar i proteinstrukturen.Förändringen förändrar molekylernas sekundära, tertiära och kvartära struktur. Den primära strukturen eller aminosyrasekvensen förblir densamma efter denatureringsprocessen.,

de vanligaste faktorerna som denaturerar proteiner inkluderar:

• Värme: detta stör vätebindningar och icke-polära hydrofoba interaktioner.
• alkohol: detta påverkar vätebindningarna som bildas mellan amidgruppen på sekundärnivån och det påverkar också hydrodenbindningen mellan sidokedjorna på tertiärnivån.
• syror och baser och tungmetaller: starka syror och baser och tungmetaller denaturerar proteinet på samma sätt genom att störa saltbryggan.,
• Urea: Destabaliserar interna bindningar och utvecklar proteinet eftersom det (urea) är en chaotrof.
• UV: effekterna liknar värme
• organiska lösningsmedel:interapt intracovalent interaktioner av proteiner. exempel aceton.
• tvättmedel: bryter upp positiva och negativa interaktioner i proteinkedjorna.,

faktorer som påverkar de olika STRUKTURNIVÅERNA av proteiner

Efter att ha läst denatureringen av proteiner kommer du att inse att den primära strukturen aldrig påverkas, men det är mycket viktigt eftersom aminosyrasekvensen är det som syntetiserar vad proteinets struktur skulle vara antingen sekundär, tertiär eller kvaternär.

så kommer du ihåg vilken nivå av protein du hittar alpha helix och beta pleated sheets????? om du sa sekundär nivå du har rätt.

glycin är den minsta aminosyran som finns eftersom den har väte som sin ”R” – grupp.,Det är inte tillåtet i helixen eftersom den har hög konformationell flexibilitet vilket innebär att den rör sig för mycket och destabaliserar alfahelixen.

prolin bildar en styv ring, kväve-kolbindningen destabaliserar alfa-helixen. Det finns vanligtvis i slutet av en alfa helix eftersom det förändrar riktningen av polypeptidkedjan och avslutar helixen.,

stora skrymmande sidokedjor som helt enkelt betyder stora R-grupper orsakar steriska störningar och stoppar bildandet av den spiralformiga strukturen

interaktioner mellan aminosyrorna i ändarna av helixen detta innebär att dipol linjer upp för att bilda en makrodipol. Som vi vet är ”N” terminaländen positiv och ” C ” terminaländen är negativ. För att stabalisera alfahelixen kommer därför en negativ aminosyrarester att placeras vid ” N ” – terminalen och en positiv aminosyrarester kommer att placeras vid ”C” – terminalen.,

de faktorer som påverkar tertiära och kvartära strukturer inkluderar:

hydrofob effekt Detta är en spontan typ av vikning som tillåter de icke-polära hydrofoba rester är på insidan av strukturen och de polära hydrofila rester är på utsidan av kedjan därmed stabiliteten hos proteinet bibehålls.

elektrostatiska krafter detta handlar om attraktionen av motsatta laddningar.

väte bindning sammanfogningen av en väteatom med antingen en syreatom eller en kväveatom.

disulfidbindningar är oxidationen av två cysteinmolekyler.,