denaturering af proteiner og faktorer, der påvirker STRUKTURNIVEAUERNE.

Ok gutter, så det gjorde vi de forskellige niveauer af proteiner, og vi er nu på vej til at diskutere denaturering af proteiner, og de faktorer der påvirker de forskellige struktur niveauer.

denaturering af proteiner

denatureringen af proteiner defineres som eventuelle ikke-kovalente ændringer i proteinets struktur.Ændringen ændrer molekylernes sekundære, tertiære og kvaternære struktur. Den primære struktur eller aminosyresekvensen forbliver den samme efter denatureringsprocessen.,

de mest almindelige faktorer, der denaturerer proteiner, inkluderer:

• Varme: dette forstyrrer hydrogenbindinger og ikke-polære hydrofobe interaktioner.
• alkohol: dette påvirker hydrogenbindingerne, der dannes mellem amidgrupperne på det sekundære niveau, og det påvirker også hydrodenbindingen mellem sidekæderne på det tertiære niveau.
• syrer og baser og tungmetaller: stærke syrer og baser og tungmetaller denaturerer proteinet på samme måde ved at forstyrre saltbroen.,
• Urea: Destabaliserer interne bindinger og udfolder proteinet, fordi det (urinstof) er en kaotrofe.
• UV:virkningerne ligner varme
• organiske opløsningsmidler: interupt de intracovalente interaktioner af proteiner. eksempel Acetone.
• vaskemidler: bryder op positive og negative interaktioner i proteinkæderne.,

FAKTORER, DER PÅVIRKER DEN ANDEN STRUKTUR, indhold AF PROTEINER

Efter at have læst denaturering af proteiner, vil du indse, at den primære struktur er aldrig ramt, Men det er meget vigtigt, fordi den aminosyre-sekvensen er, hvad sammenfatte, hvad den struktur af proteinet vil enten være sekundære, tertiære eller kvaternære.

så kan du huske, hvilket niveau af protein du finder alpha Heli?og beta plisserede plader????? hvis du sagde sekundært niveau, du har ret.

glycin er den mindste aminosyre, der findes, fordi den har Hydrogen som sin “R” – gruppe.,Det er ikke tilladt i Heli., fordi det har høj konformationel fleksibilitet betyder det bevæger sig rundt for meget og destabali .es alpha Heli..

prolin danner en stiv ring, nitrogen-carbonbindingen destabaliserer alfa-Heli .en. Det findes normalt i slutningen af en alfa-Heli., fordi den ændrer retningen af polypeptidkæden og afslutter Heli .en.,

store voluminøse sidekæder, som simpelthen betyder store “R” – grupper, forårsager steriske interferenser og stopper dannelsen af den spiralformede struktur

interaktioner af aminosyrerne i enderne af Heli .en dette betyder, at dipoler linjer op for at danne en makrodipol. Som vi ved, er” n “terminalenden positiv, og” C ” terminalenden er negativ. For at stabalisere alfa-Heli .en vil der derfor blive anbragt en negativ aminosyrerest i den “N” terminale ende, og en positiv aminosyrerest vil blive placeret i den “C” terminale ende.,

De faktorer, der påvirker den Tertiære og Kvaternære strukturer inkluderer:

HYDROFOBE EFFEKT, dette er en spontan type folde, som giver den ikke-polære hydrofobe rester er på den indvendige side af struktur og polar hydrofile rester på ydersiden af kæden dermed stabiliteten af protein er fastholdt.

elektrostatiske kræfter dette omhandler tiltrækningen af modsatte ladninger.

hydrogenbinding sammenføjningen af et hydrogenatom med enten et O oxygenygenatom eller et nitrogenatom.

disulfidbindinger er O .idationen ot to cysteinmolekyler.,