단백질 및 구조 수준에 영향을 미치는 인자의 변성.

Ok 사람은 그렇게 우리는 다른 수준과 단백질의 우리는 이제를 논의하는 변성의 단백질 및 요소에 영향을 미치는 다른 구조의 수준입니다.

단백질의 변성

단백질의 변성은 단백질의 구조에서 임의의 비 공유 결합 변화로 정의된다.변화는 분자의 2 차,3 차 및 4 차 구조를 변경합니다. 1 차 구조 또는 아미노산 서열은 변성 과정 후에도 동일하게 유지됩니다.,

가장 일반적인 요소는 변성 하 고 단백질이 포함됩니다:

• 열의:이 방해 수소 결합 및 비극 소수성 상호작용이 있습니다.
• 알코올:이 영향을 미치는 수소 채권 사이에 형성되미드의 그룹 중등도에 영향을 미치 hydroden 사이의 결합 측면 체인의 차 수준입니다.
• 산 및 기초과 중금속:강한 산성과 염기 및 중금속 변성 하 고의 단백질과 같은 방법으로 방해 소금이다.,
• 우레아:(우레아)가 chaotrophe 이기 때문에 내부 결합을 Destabalizes 하고 단백질을 펼칩니다.
• UV:효력은 열과 유사합니다
• 유기 용매:단백질의 intracovalent 상호 작용을 interupt. 예 아세톤.
• 세제:단백질 사슬에서 양성 및 음성 상호 작용을 분해합니다.,

에 영향을 미치는 요소는 서로 다른 구조물의 수준은 단백질

읽은 후 변성의 단백질을 실현하는 기본 구조의 영향을 받지 않은,그러나 그것은 매우 중요하기 때문에 아미노산 시퀀스가 무엇을 합성 구조의 단백질은 것 하나 중등,고등 또는 급.

그래서 당신은 당신이 무엇을 기억하는 단백질의 수준을 찾는 알파선,베타 주름 시트????? 당신이 2 차 수준을 말했다면 당신은 옳습니다.

글리신은”R”그룹으로 수소를 가지고 있기 때문에 존재하는 가장 작은 아미노산입니다.,그것은 허용되지 않습에 나선 가지고 있기 때문에 높은 구조적 유연성을 의미는 그것을 너무 많이의 주위에 움직 및 destabalizes 알파 나선.

프롤린은 단단한 고리를 형성하고 질소-탄소 결합은 알파 나선을 불안정하게 만듭니다. 그것은 일반적으로 폴리펩티드 사슬의 방향을 변경하고 나선을 종결시키기 때문에 알파 나선의 끝에서 발견됩니다.,

큰 부피 측면 체인에는 단순히 큰 의미”R”그룹인 원인 입체적 간섭 및 중지하의 형성합 나선형 구조

상호작용의 아미노산의 끝에 나선 이미 쌍극자 라인을 형성 macrodipole. 우리가 알고 있듯이”N”터미널 끝은 양수이고”C”터미널 끝은 음수입니다. 그러므로 알파 나선을 찌르기 위하여 부정적인 아미노산 잔류물은”N”끝 끝에 두고 긍정적인 아미노산 잔류물은”C”끝 끝에 둘 것입니다.,

요인 영향을 미치는 대학 및 급 구조를 포함됩니다:

소수 효과 이것은 자발적인 유형의 접할 수 있는 비극 소수 잔류물에 있는 인테리어의 구조와 북극 친수성물의 외부에 사슬을 따라서의 안정성 단백질이 유지됩니다.

정전기력 이것은 반대 전하의 매력을 다룬다.

수소 결합의 결합을 수소 원자 중 하나와 산소 원자 또는 질소 원자입니다.

디설파이드 결합은 산화 ot2 개의 시스테인 분자이다.,