proteiinien denaturaatio ja rakenteisiin vaikuttavat tekijät.

no niin, me teimme eri tasolla proteiineja ja aiomme nyt keskustella denaturaatio proteiinien ja tekijöitä, jotka vaikuttavat eri rakenteen tasoilla.

proteiinien denaturaatio

proteiinien denaturaatio määritellään proteiinin rakenteen ei-kovalenttisiksi muutoksiksi.Muutos muuttaa molekyylien sekundaarista, tertiääristä ja kvaternaarista struktuuria. Primaarinen rakenne tai aminohappojärjestys pysyy samana denaturaatioprosessin jälkeen.,

yleisimmät tekijät, jotka denatures proteiineja sisältää:

• Lämpö: Tämä häiritsee vetysidokset ja poolittomia hydrofobisia vuorovaikutuksia.
• Alkoholi: Tämä vaikuttaa vetysidokset, jotka on muodostettu välillä on amidi-ryhmien toisen asteen tasolla, ja se vaikuttaa myös hydroden liimaus välillä puolelle ketjut asteen tasolla.
• Hapot ja Emäkset ja raskasmetalleja: Vahvat hapot ja emäkset ja raskasmetalleja denaturoi proteiinia samalla tavalla häiritsemällä suola silta.,
• Urea: Destabalisoi sisäiset sidokset ja avaa proteiinin, koska se (urea) on chaotrofe.
• UV:vaikutukset ovat samankaltaisia kuin lämpö
• orgaaniset liuottimet: proteiinien interupt-interaktiot. esimerkki asetonista.
• pesuaineet: hajottaa positiivisia ja negatiivisia yhteisvaikutuksia proteiiniketjuissa.,

TEKIJÄT, JOTKA VAIKUTTAVAT ERI RAKENNE TASOA PROTEIINEJA,

Kun luet denaturaatio proteiinien sinun on ymmärrettävä, että ensisijainen rakenne on koskaan vaikuttanut, Mutta se on erittäin tärkeää, koska aminohappo järjestys on mitä syntetisoi mitä proteiinin rakenne olisi joko keskiasteen, korkea-asteen tai kvaternaariset.

muistatteko mitä valkuaispitoisuus löydät alfa-helix ja beta laskostettu levyt????? jos sanoit toisen tason olet oikeassa.

glysiini on pienin olemassa oleva aminohappo, koska siinä on vetyä ”R” – ryhmänään.,Se ei ole sallittua helix, koska se on korkea conformational joustavuus eli se liikkuu liian paljon ja destabalizes alfa-helix.

proliini muodostaa jäykän renkaan, typpi-hiilisidos destabalisoi alfa-helixin. Se esiintyy yleensä alfa-helixin päässä,koska se muuttaa polypeptidiketjun suuntaa ja lopettaa helixin.,

Suuria tilaa vieviä puolella ketjut joka tarkoittaa yksinkertaisesti iso ”R” – ryhmiä aiheuttaa steric häiriöt ja estää muodostumista kierteiset rakenne

Vuorovaikutus aminohappojen päissä helix tämä tarkoittaa sitä, että dipolien rivit muodostavat macrodipole. Kuten tiedämme,” N ”päätepää on positiivinen ja” C ” päätepää on negatiivinen. Siksi stabalize alfa helix negatiivisen aminohappo jäämiä on sijoitettu ”N” pään ja positiivinen aminohappo jäämiä on sijoitettu ”C” terminal lopussa.,

tekijät, jotka vaikuttaa korkea-Asteen ja Kvaternaariset rakenteita sisältää:

HYDROFOBINEN VAIKUTUS tämä on spontaani tyyppi taitto, joka mahdollistaa poolittomia hydrofobisia jäämät ovat sisätilojen rakenne ja polar hydrofiilinen jäämät ovat ulko-ketju siten vakautta proteiini säilyy.

sähköstaattiset voimat tämä käsittelee vastakkaisten latausten vetovoimaa.

vety sitoo vetyatomin liittymisen joko happiatomiin tai typpiatomiin.

disulfidisidokset ovat kahden kysteiinimolekyylin hapetus.,