DENATURAZIONE DI PROTEINE E FATTORI CHE INFLUENZANO I LIVELLI DI STRUTTURA.

Ok ragazzi, così abbiamo fatto il diverso livello di proteine e ora stiamo andando a discutere la denaturazione delle proteine e i fattori che influenzano la diversa struttura dei livelli.

DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

La denaturazione delle proteine è definita come qualsiasi cambiamento non covalente nella struttura della proteina.Il cambiamento altera la struttura secondaria, terziaria e quaternaria delle molecole. La struttura primaria o la sequenza aminoacidica rimane la stessa dopo il processo di denaturazione.,

I fattori più comuni che denaturano le proteine includono:

• Calore: questo interrompe i legami idrogeno e le interazioni idrofobiche non polari.
• Alcol: questo influenza i legami idrogeno che si formano tra i gruppi ammidici del livello secondario e influenza anche il legame idrogenico tra le catene laterali del livello terziario.
• Acidi e basi e metalli pesanti: acidi forti e basi e metalli pesanti denaturano la proteina allo stesso modo interrompendo il ponte del sale.,
• Urea: destabalizza i legami interni e dispiega la proteina perché (urea) è una chaotrophe.
• UV: Gli effetti sono simili al calore
• Solventi organici: L’interupt le interazioni intracovalenti delle proteine. esempio Acetone.
• Detergenti: rompe le interazioni positive e negative nelle catene proteiche.,

FATTORI CHE INFLUENZANO I DIVERSI LIVELLI DI STRUTTURA DELLE PROTEINE

Dopo aver letto la denaturazione delle proteine vi renderete conto che la struttura primaria non è mai influenzata, Tuttavia è molto importante perché la sequenza aminoacidica è ciò che sintetizza ciò che la struttura della proteina sarebbe secondaria, terziaria o quaternaria.

Quindi ti ricordi quale livello di proteine troverai i fogli alpha helix e beta plissettati????? se hai detto livello secondario hai ragione.

La glicina è il più piccolo amminoacido esistente perché ha l’idrogeno come gruppo “R”.,Non è consentito nell’elica perché ha un’elevata flessibilità conformazionale, il che significa che si muove troppo e destabalizza l’elica alfa.

La prolina forma un anello rigido, il legame azoto-carbonio destabalizza l’alfa elica. Di solito si trova alla fine di un’alfa elica perché altera la direzione della catena polipeptidica e termina l’elica.,

Grandi catene laterali ingombranti che significa semplicemente grandi gruppi “R” provoca interferenze steriche e arresta la formazione della struttura elicoidale

Interazioni degli amminoacidi alle estremità dell’elica ciò significa che i dipoli si allineano fino a formare un macrodipolo. Come sappiamo, l’estremità terminale” N “è positiva e l’estremità terminale” C” è negativa. Quindi per stabalize l’alfa elica un residuo negativo dell’amminoacido sarà disposto all’estremità terminale” di N “ed un residuo positivo dell’amminoacido sarà disposto all’estremità terminale” di C”.,

I fattori che influenzano le strutture terziarie e quaternarie includono:

EFFETTO IDROFOBO questo è un tipo spontaneo di piegatura che consente ai residui idrofobici non polari di trovarsi all’interno della struttura e ai residui idrofili polari di trovarsi all’esterno della catena, quindi viene mantenuta la stabilità della proteina.

Forze elettrostatiche questo riguarda l’attrazione di cariche opposte.

Legame idrogeno l’unione di un atomo di idrogeno con un atomo di ossigeno o un atomo di azoto.

I legami disolfuro sono l’ossidazione di due molecole di cisteina.,