denaturace proteinů a faktory ovlivňující hladiny struktury.

Ok chlapi, tak jsme dělali různé úrovni proteinů a nyní se bude diskutovat o denaturaci proteinů a faktorů, které má vliv na různé úrovně struktury.

denaturace proteinů

denaturace proteinů je definována jako jakékoli nekovalentní změny ve struktuře proteinu.Změna mění sekundární, terciární a kvartérní strukturu molekul. Primární struktura nebo aminokyselinová sekvence zůstává po procesu denaturace stejná.,

mezi nejčastější faktory, které denaturuje proteiny obsahuje:

• Teplo: To narušuje vodíkové vazby a nepolární hydrofobní interakce.
• alkohol: to ovlivňuje vodíkové vazby, které se tvoří mezi amidovými skupinami sekundární úrovně, a také ovlivňuje hydrodenovou vazbu mezi bočními řetězci terciární úrovně.
• kyseliny a báze a těžké kovy: silné kyseliny a báze a těžké kovy denaturují protein stejným způsobem narušením solného můstku.,
• močovina: Destabalizuje vnitřní vazby a rozkládá protein, protože (močovina) je chaotrofa.
• UV: účinky jsou podobné teplu
• organická rozpouštědla: interupt intracovalentní interakce proteinů. příklad acetonu.
• detergenty: rozbíjí pozitivní a negativní interakce v proteinových řetězcích.,

FAKTORY, KTERÉ mají VLIV NA RŮZNÉ ÚROVNĚ STRUKTURY BÍLKOVIN,

Po přečtení denaturace bílkovin, budete si uvědomit, že primární struktura je ovlivněn nikdy, Nicméně to je velmi důležité, protože sekvence aminokyselin je to, co syntetizuje to, co struktura bílkovin by být buď sekundární, terciární nebo kvarterní.

takže si pamatujete, jakou úroveň bílkovin najdete alfa helix a beta plisované listy????? pokud jste řekl sekundární úroveň máte pravdu.

Glycin je nejmenší aminokyselina, která existuje, protože má vodík jako svou skupinu“ R“.,To není povoleno v šroubovice, protože má vysokou konformační flexibilitu, což znamená, že se pohybuje kolem příliš mnoho a destabalizuje alfa šroubovice.

Proline tvoří tuhý kroužek, dusík-uhlíková vazba destabalizuje alfa spirálu. Obvykle se nachází na konci alfa šroubovice, protože mění směr polypeptidového řetězce a ukončuje šroubovice.,

Velké objemné boční řetězce, které jednoduše znamená velké „R“ skupin příčin stérické interference a zastaví tvorbu helikální strukturu,

Interakce aminokyselin na koncích spirály, to znamená, že dipóly řádky tvoří macrodipole. Jak víme, koncový konec „N „je pozitivní a koncový konec“ C “ je negativní. Proto pro stabilizaci alfa helixu bude na koncovém konci „N“ umístěn negativní aminokyselinový zbytek a na koncovém konci „C“ bude umístěn pozitivní aminokyselinový zbytek.,

faktory, které ovlivňují Terciární a Kvartérní struktury zahrnuje:

HYDROFOBNÍ EFEKT, to je spontánní typ skládání, které umožňuje non-polární hydrofobní zbytky jsou na vnitřní strukturu a polární hydrofilní zbytky jsou na vnější straně řetězu, tedy stability proteinu je zachována.

elektrostatické síly to se zabývá přitažlivostí protilehlých nábojů.

vodík spojující spojení atomu vodíku s atomem kyslíku nebo atomem dusíku.

disulfidové vazby jsou oxidační ot dvě molekuly cysteinu.,