denaturatie van eiwitten en factoren die de STRUCTUURNIVEAUS beïnvloeden.

Ok jongens dus we hebben het verschillende niveau van eiwitten gedaan en we gaan nu de denaturatie van eiwitten bespreken en de factoren die de verschillende structuurniveaus beïnvloeden.

denaturatie van eiwitten

de denaturatie van eiwitten wordt gedefinieerd als niet-covalente veranderingen in de structuur van het eiwit.De verandering verandert de secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van de moleculen. De primaire structuur of de aminozuurvolgorde blijft hetzelfde na het denaturatieproces.,

de meest voorkomende factoren die eiwitten denatureren zijn:

• warmte: dit verstoort waterstofbindingen en niet-polaire hydrofobe interacties.
• Alcohol: dit beïnvloedt de waterstofbindingen die worden gevormd tussen de amidegroepen van het secundaire niveau en het beïnvloedt ook de hydrodenbindingen tussen de zijketens van het tertiaire niveau.
• zuren en basen en zware metalen: sterke zuren en basen en zware metalen denatureren het eiwit op dezelfde manier door de zoutbrug te verstoren.,
• ureum: destabiliseert interne bindingen en ontvouwt het eiwit omdat het (ureum) een chaotrofe is.
• UV: de effecten zijn vergelijkbaar met warmte
• organische oplosmiddelen: interupt de intracovalente interacties van eiwitten. voorbeeld aceton.
• detergenten: breekt positieve en negatieve interacties in de eiwitketens af.,

factoren die de verschillende STRUCTUURNIVEAUS van eiwitten beïnvloeden

na het lezen van de denaturatie van eiwitten zult u zich realiseren dat de primaire structuur nooit wordt beïnvloed, maar het is wel erg belangrijk omdat de aminozuursequentie is wat de structuur van het eiwit ofwel secundair, tertiair of quaternair zou zijn.

weet u nog welk eiwitgehalte u de alpha helix en beta geplooide vellen zult vinden????? als je zei secundair niveau heb je gelijk.

Glycine is het kleinste aminozuur dat bestaat omdat het waterstof als de “R” – groep heeft.,Het is niet toegestaan in de helix omdat het een hoge conformationele flexibiliteit heeft, wat betekent dat het te veel rond beweegt en de alpha helix destabaliseert.

Proline vormt een stijve ring, de stikstof-koolstofbinding destabiliseert de Alfa-helix. Het wordt gewoonlijk gevonden aan het eind van een alpha helix omdat het de richting van de polypeptideketen verandert en de helix beëindigt.,

grote volumineuze zijketens die simpelweg grote ” R ” – groepen betekenen, veroorzaken sterische interferenties en stoppen de vorming van de spiraalvormige structuur

interacties van de aminozuren aan de uiteinden van de helix dit betekent dat dipolen zich oplijnen om een macrodipool te vormen. Zoals we weten is het” N “eindeinde positief en het” C ” eindeinde negatief. Om de Alfa helix te stabiliseren zal een negatief aminozuur residu aan het “N” eindeinde worden geplaatst en een positief aminozuur residu aan het “C” eindeinde.,

de factoren die van invloed zijn op de tertiaire en quaternaire structuren omvatten:

hydrofoob EFFECT Dit is een spontane vorm van vouwen die het mogelijk maakt dat de apolaire hydrofobe residuen zich in de binnenkant van de structuur bevinden en de polaire hydrofiele residuen zich aan de buitenkant van de keten bevinden, waardoor de stabiliteit van het eiwit behouden blijft.

elektrostatische krachten dit betreft de aantrekking van tegengestelde ladingen.

waterstofbinding het verbinden van een waterstofatoom met een zuurstofatoom of een stikstofatoom.

disulfidebindingen zijn de oxidatie van twee cysteïnemoleculen.,