タンパク質の変性および構造レベルに影響を与える因子。

Okみんなだから私たちは、タンパク質の異なるレベルをしたし、我々は今、タンパク質の変性と異なる構造レベルに影響を与える要因を議論するつもりです。

タンパク質の変性

タンパク質の変性は、タンパク質の構造における任意の非共有結合の変化として定義される。この変化は、分子の二次構造、三次構造および四次構造を変化させる。 一次構造またはアミノ酸配列は、変性プロセスの後も同じままである。,

タンパク質を変性させる最も一般的な要因は次のとおりです。

• 熱：これは水素結合および非極性疎水性相互作用を破壊する。
• アルコール：これは、二次レベルのアミド基の間に形成される水素結合に影響を与え、それはまた、三次レベルの側鎖間のヒドロデン結合に影響を与え
• 酸と塩基と重金属：強酸と塩基と重金属は、塩の橋を破壊することによって同じようにタンパク質を変性させます。,
• 尿素：それは（尿素）chaotropheであるため、内部結合をDestabalizesし、タンパク質を展開します。
• UV：効果は熱に似ています
• Organic媒：タンパク質の共有内相互作用を相互作用させます。 アセトンの例。
• 洗剤：タンパク質鎖における正および負の相互作用を分解する。,

タンパク質の異なる構造レベルに影響を与える要因

タンパク質の変性を読んだ後、あなたは一次構造が影響を受けることはありませんが、アミノ酸配列は、タンパク質の構造が二次、三次または四次のいずれかになるものを合成するものであるため、それは非常に重要であることに気づくでしょう。

だから、あなたはアルファヘリックスとベータプリーツシートを見つけるタンパク質のレベルを覚えていますか？???? あなたが二次レベルを言った場合は、正しいです。

グリシンは、”R”基として水素を有するため、存在する最小のアミノ酸である。,それはそれがあまりにも多くの周りを移動し、アルファヘリックスをdestabalizes意味高い立体構造の柔軟性を持っているので、それはヘリックスで許可され

プロリンは剛体環を形成し、窒素-炭素結合はアルファヘリックスを不安定にする。 それはポリペプチドの鎖の方向を変え、螺旋形を終えるので通常アルファ螺旋形の端にあります。,

大きな”R”基を意味する大きなかさばる側鎖は、立体干渉を引き起こし、らせん構造の形成を停止する

らせんの末端におけるアミノ酸の相互作用これは、双極子が並んでマクロジポールを形成することを意味する。 我々が知っているように、”N”末端端は正であり、”C”末端端は負である。 従ってアルファ螺旋形をstabalizeためには否定的なアミノ酸の残余は”N”のターミナル端に置かれ、肯定的なアミノ酸の残余は”C”のターミナル端に置かれます。,疎水性効果これは、非極性疎水性残基が構造の内部にあり、極性親水性残基が鎖の外部にあることを可能にする自発的なタイプの折り畳みであるため、タンパク質の安定性が維持される。

静電気力これは反対の電荷の引力を扱います。

水素結合水素原子と酸素原子または窒素原子のいずれかとの結合を意味する。

ジスルフィド結合は、二つのシステイン分子の酸化である。,