a fehérjék denaturálása és a STRUKTÚRASZINTET befolyásoló tényezők.

Ok srácok, hogy mi volt a különböző szintű fehérjék, valamint azért, hogy megvitassák a fehérjék denaturálása, valamint az a tényező, amely befolyásolja a különböző szerkezet szinten.

a fehérjék denaturálása

a fehérjék denaturálása a fehérje szerkezetében bekövetkező nem kovalens változásoknak minősül.A változás megváltoztatja a molekulák másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetét. Az elsődleges szerkezet vagy az aminosav szekvencia ugyanaz marad a denaturációs folyamat után.,

a fehérjéket denaturáló leggyakoribb tényezők a következők:

• hő: ez megzavarja a hidrogénkötéseket és a nem poláris hidrofób kölcsönhatásokat.
• alkohol: ez befolyásolja a másodlagos szint amidcsoportjai között képződő hidrogénkötéseket, és befolyásolja a tercier szint oldalláncai közötti hidroden kötést is.
• Savak, bázisok és nehézfémek: erős savak, bázisok és nehézfémek ugyanúgy denaturálják a fehérjét a sóhíd megzavarásával.,
• karbamid: Destabalizálja a belső kötéseket és bontja ki a fehérjét, mert (karbamid) egy chaotróf.
• UV: A hatások hasonlóak a hőhöz
• szerves oldószerek: a fehérjék intrakovalens kölcsönhatásainak kölcsönhatása. példa aceton.
• detergens: a fehérjeláncokban pozitív és negatív kölcsönhatásokat szakít meg.,

a fehérjék különböző STRUKTÚRASZINTJÉT befolyásoló tényezők

a fehérjék denaturálásának elolvasása után rájössz, hogy az elsődleges szerkezetet soha nem érinti, azonban nagyon fontos, mert az aminosav-szekvencia szintetizálja azt, amit a fehérje szerkezete másodlagos, tercier vagy kvaterner lenne.

szóval emlékszel, hogy milyen fehérjeszintet találsz az alfa-hélix és a béta rakott lapok között????? ha azt mondta, másodlagos szinten igaza van.

A glicin a legkisebb aminosav, amely létezik, mivel hidrogénnel rendelkezik, mint ” R ” csoportja.,A hélixben nem megengedett, mert nagy konformációs rugalmassággal rendelkezik, ami azt jelenti, hogy túl sokat mozog, és destabalizálja az alfa hélixet.

a prolin merev gyűrűt képez, a nitrogén-szén kötés destabilizálja az alfa spirált. Általában egy alfa-hélix végén található, mert megváltoztatja a polipeptidlánc irányát, és megszünteti a hélixet.,

Nagy, terjedelmes oldalon láncok, ami egyszerűen azt jelenti, hogy nagy “R” csoport okoz steric interferenciák, valamint megakadályozza a kialakulását a spirális szerkezet

Kölcsönhatások, az aminosavak a végén a helix ez azt jelenti, hogy dipól antennákat, amennyire vonalak fel alkotnak egy macrodipole. Mint tudjuk, az” N “terminál vége pozitív, a” C ” terminál vége pedig negatív. Ezért az alfa-hélix megszilárdulása érdekében az “N” terminális végén negatív aminosav-maradékot helyeznek el, a “C” terminális végén pedig pozitív aminosav-maradékot helyeznek el.,

A tényező, amely befolyásolja a Felsőfokú, illetve Kvaterner struktúrák tartalma:

HIDROFÓB HATÁS ez egy spontán típusú összecsukható, amely lehetővé teszi, hogy a nem poláris hidrofób maradékok a belső szerkezetét, a polar hidrofil maradékok a külső, a lánc, így a stabilitás, a fehérje megmarad.

elektrosztatikus erők ez az ellentétes töltések vonzásával foglalkozik.

hidrogén egy hidrogénatom oxigénatommal vagy nitrogénatommal való összekapcsolását.

a diszulfidkötések két cisztein molekula oxidációja.,