dénaturation des protéines et des facteurs affectant les niveaux de STRUCTURE.

Ok les gars, on a donc fait des différences de niveau de protéines et nous allons maintenant discuter de la dénaturation des protéines et des facteurs qui influent sur les différents niveaux de la structure.

dénaturation des protéines

la dénaturation des protéines est définie comme toute modification non covalente de la structure de la protéine.Le changement modifie la structure secondaire ,tertiaire et quaternaire des molécules. La structure primaire ou la séquence d’acides aminés reste la même après le processus de dénaturation.,

Les facteurs les plus courants qui dénaturent les protéines comprennent:

• chaleur: cela perturbe les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes non polaires.
• alcool: cela affecte les liaisons hydrogène qui se forment entre les groupes amides du niveau secondaire et cela affecte également la liaison hydrodène entre les chaînes latérales du niveau tertiaire.
• acides et Bases et métaux lourds: les acides et bases forts et les métaux lourds dénaturent la protéine de la même manière en perturbant le pont salin.,
• urée: Déstabalise les liaisons internes et déplie la protéine car elle (urée) est un chaotrophe.
• UV: les effets sont similaires à la chaleur
• solvants organiques:l’interupt les interactions intracovalentes des protéines. exemple de l’Acétone.
• détergents: rompt les interactions positives et négatives dans les chaînes protéiques.,

facteurs qui affectent les différents niveaux de structure des protéines

Après avoir lu la dénaturation des protéines, vous vous rendrez compte que la structure primaire n’est jamais affectée, mais c’est très important car la séquence d’acides aminés est ce qui synthétise ce que la structure de la protéine serait secondaire, tertiaire ou quaternaire.

alors, vous souvenez-vous de quel niveau de protéines vous trouverez les feuilles plissées alpha helix et bêta????? si vous avez dit niveau secondaire, vous avez raison.

La Glycine est le plus petit acide aminé à exister car elle a L’hydrogène comme groupe « R”.,Il n’est pas autorisé dans l’hélice car il a une grande flexibilité conformationnelle, ce qui signifie qu’il se déplace trop et déstabalise l’hélice alpha.

la Proline forme un anneau rigide, la liaison azote-carbone déstabalise l’hélice alpha. Il se trouve généralement à la fin d’une hélice alpha car il modifie la direction de la chaîne polypeptidique et termine l’hélice.,

de grandes chaînes latérales volumineuses qui signifient simplement de grands groupes « R” provoquent des interférences stériques et arrêtent la formation de la structure hélicoïdale

Interactions des acides aminés aux extrémités de l’hélice cela signifie que les dipôles s’alignent pour former un macrodipole. Comme nous le savons, l’extrémité terminale  » N « est positive et L’extrémité terminale” C » est négative. Par conséquent, pour stabiliser l’hélice alpha, un résidu d’acide aminé négatif sera placé à l’extrémité terminale « N” et un résidu d’acide aminé positif sera placé à l’extrémité terminale « C”.,

Les facteurs qui affectent les structures tertiaires et quaternaires comprennent:

effet hydrophobe il s’agit d’un type spontané de repliement qui permet aux résidus hydrophobes non polaires de se trouver à l’intérieur de la structure et aux résidus hydrophiles polaires de se trouver à l’extérieur de la chaîne d’où la stabilité de la protéine

forces Électrostatiques il traite de l’attraction de charges opposées.

la liaison Hydrogène la rejoindre d’un atome d’hydrogène avec un atome d’oxygène ou un atome d’azote.

Les liaisons disulfures sont l’oxydation de deux molécules de cystéine.,