desnaturalización de proteínas y factores que afectan a los niveles de la estructura.

Ok chicos así que hicimos los diferentes niveles de las proteínas y ahora vamos a hablar de la desnaturalización de las proteínas y de los factores que afecta a la diferente estructura de niveles.

desnaturalización de proteínas

la desnaturalización de proteínas se define como cualquier cambio no covalente en la estructura de la proteína.El cambio altera la estructura secundaria ,terciaria y cuaternaria de las moléculas. La estructura primaria o secuencia de aminoácidos permanece igual después del proceso de desnaturalización.,

los factores más comunes que desnaturalizan las proteínas incluyen:

• calor: esto interrumpe los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas no polares.
• Alcohol: esto afecta a los enlaces de hidrógeno que se forman entre los grupos de amidas del nivel secundario y también afecta a los enlaces de hidrodeno entre las cadenas laterales del nivel terciario.
• ácidos y Bases y metales pesados: los ácidos y bases fuertes y metales pesados desnaturalizan la proteína de la misma manera al interrumpir el puente salino.,
• Urea: Destabaliza los enlaces internos y despliega la proteína porque (urea) es un chaotrophe.
• UV: los efectos son similares al calor
• disolventes orgánicos: el interupt las interacciones intracovalentes de proteínas. ejemplo acetona.
• detergentes: rompe las interacciones positivas y negativas en las cadenas de proteínas.,

factores que afectan a los diferentes niveles de estructura de las proteínas

después de leer la desnaturalización de las proteínas se dará cuenta de que la estructura primaria nunca se ve afectada, sin embargo es muy importante porque la secuencia de aminoácidos es lo que sintetiza lo que la estructura de la proteína sería secundaria, terciaria o cuaternaria.

entonces, ¿recuerdas qué nivel de proteína encontrarás las láminas plisadas alpha helix y beta????? si dijiste nivel secundario tienes razón.

La glicina es el aminoácido más pequeño que existe porque tiene hidrógeno como su grupo» R».,No está permitido en la hélice porque tiene una alta flexibilidad conformacional, lo que significa que se mueve demasiado y destabaliza la hélice alfa.

Prolina forma un anillo rígido, el enlace nitrógeno-carbono destabaliza la hélice alfa. Generalmente se encuentra al final de una hélice alfa porque altera la dirección de la cadena polipeptídica y termina la hélice.,

grandes cadenas laterales voluminosas que simplemente significa grandes grupos » R » causan interferencias estéricas y detiene la formación de la estructura helicoidal

interacciones de los aminoácidos en los extremos de la hélice esto significa que los dipolos se alinean para formar un macrodipolo. Como sabemos, el extremo terminal » N «es positivo y el extremo terminal» C » es negativo. Por lo tanto, para estabilizar la hélice alfa, se colocará un residuo de aminoácido negativo en el extremo terminal «N» y un residuo de aminoácido positivo en el extremo terminal «C».,

los factores que afectan a las estructuras terciarias y cuaternarias incluyen:

efecto hidrofóbico este es un tipo espontáneo de plegado que permite que los residuos hidrofóbicos no polares estén en el interior de la estructura y los residuos hidrofílicos polares estén en el exterior de la cadena por lo tanto se mantiene la estabilidad de la proteína.

fuerzas electrostáticas esto trata con la atracción de cargas opuestas.

enlace de hidrógeno la Unión de un átomo de hidrógeno con un átomo de oxígeno o un átomo de nitrógeno.

Los enlaces disulfuro son la oxidación de dos moléculas de cisteína.,