DENATURIERUNG VON PROTEINEN UND FAKTOREN, DIE DIE STRUKTURNIVEAUS BEEINFLUSSEN.

Ok, also haben wir das unterschiedliche Niveau von Proteinen und wir werden jetzt die Denaturierung von Proteinen und die Faktoren diskutieren, die die verschiedenen Strukturebenen beeinflussen.

DENATURIERUNG VON PROTEINEN

Die Denaturierung von Proteinen ist definiert als alle nicht kovalenten Veränderungen in der Struktur des Proteins.Die Veränderung verändert die sekundäre, tertiäre und quartäre Struktur der Moleküle. Die Primärstruktur oder die Aminosäuresequenz bleibt nach dem Denaturierungsprozess gleich.,

Zu den häufigsten Faktoren, die Proteine denaturieren, gehören:

• Wärme: Dies stört Wasserstoffbindungen und unpolare hydrophobe Wechselwirkungen.
• Alkohol: Dies beeinflusst die Wasserstoffbrücken, die zwischen den Amidgruppen der sekundären Ebene gebildet werden, und es beeinflusst auch die Hydroden Bindung zwischen den Seitenketten der tertiären Ebene.
• Säuren und Basen und Schwermetalle: Starke Säuren und Basen und Schwermetalle denaturieren das Protein auf die gleiche Weise, indem sie die Salzbrücke stören.,
• Harnstoff: Destabalisiert interne Bindungen und entfaltet das Protein, weil es (Harnstoff) ein Chaotroph ist.
• UV: Die effekte sind ähnlich wie wärme
• Organische lösungsmittel: Die interupt die intrakovalenten wechselwirkungen von proteinen. beispiel Aceton.
• Detergentien: Zerlegt positive und negative Wechselwirkungen in den Proteinketten.,

FAKTOREN, DIE DIE VERSCHIEDENEN STRUKTURNIVEAUS VON PROTEINEN BEEINFLUSSEN

Nach dem Lesen der Denaturierung von Proteinen werden Sie feststellen, dass die Primärstruktur niemals beeinflusst wird, Dies ist jedoch sehr wichtig, da die Aminosäuresequenz synthetisiert, welche Struktur des Proteins entweder sekundär, tertiär oder quartär ist.

Erinnern Sie sich also, auf welchem Proteingehalt Sie die Alpha-Helix-und Beta-Faltblätter finden????? wenn Sie Sekundarstufe gesagt haben, haben Sie Recht.

Glycin ist die kleinste Aminosäure, die es gibt, weil es Wasserstoff als „R“ – Gruppe hat.,Es ist in der Helix nicht erlaubt, da es eine hohe Anpassungsflexibilität aufweist, was bedeutet, dass es sich zu stark bewegt und die Alpha-Helix destabalisiert.

Prolin bildet einen starren Ring, die Stickstoff-Kohlenstoff-Bindung destabalisiert die Alpha-Helix. Es wird normalerweise am Ende einer Alpha-Helix gefunden, weil es die Richtung der Polypeptidkette ändert und die Helix beendet.,

Große sperrige Seitenketten, was einfach große“ R “ – Gruppen bedeutet, verursacht sterische Interferenzen und stoppt die Bildung der Spiralstruktur

Wechselwirkungen der Aminosäuren an den Enden der Helix Dies bedeutet, dass Dipole zu einem Makrodipol aufgereiht sind. Wie wir wissen, ist das“ N „- Terminalende positiv und das“ C “ – Terminalende negativ. Um die Alpha-Helix zu stabilisieren, wird daher ein negativer Aminosäurerest am „N“ – terminalen Ende und ein positiver Aminosäurerest am „C“ – terminalen Ende platziert.,

Zu den Faktoren, die die tertiären und quartären Strukturen beeinflussen, gehören:

HYDROPHOBE WIRKUNG Dies ist eine spontane Art der Faltung, die es ermöglicht, dass sich die unpolaren hydrophoben Rückstände im Inneren der Struktur und die polaren hydrophilen Rückstände an der Außenseite der Kette befinden, wodurch die Stabilität des Proteins erhalten bleibt.

Elektrostatische Kräfte Hier geht es um die Anziehung entgegengesetzter Ladungen.

Wasserstoff verbindet die Verbindung eines Wasserstoffatoms entweder mit einem Sauerstoffatom oder einem Stickstoffatom.

Disulfidbindungen sind die Oxidation von zwei Cysteinmolekülen.,