cząsteczka miesiąca
według kategorii | według daty | według tytułu |
helikaza DNA Pries apart the two strands in a DNA Double Helix, powered by ATP
Pobierz wysokiej jakości obraz TIFF
nasza informacja genetyczna jest bezpiecznie zamknięta wewnątrz podwójnej helisy DNA. Aby wykorzystać te informacje, helisa musi zostać rozwinięta, aby odsłonić Zasady, umożliwiając polimerazom dostęp do budowy komplementarnych nici DNA lub RNA. Odwijanie DNA jest trudniejsze, niż można się spodziewać. Interakcja między bazami jest dość silna i jest ich wiele, wiele, więc potrzeba znacznej energii, aby oddzielić pasma. To jest zadanie helicases DNA: są to enzymy, które ciągną od siebie dwie nici w podwójnej helisie DNA.,
Helicazy replikacyjne
helicaza pokazana tutaj, z pozycji PDB 4esv , oddziela nici DNA podczas replikacji genomu bakteryjnego. Chromosom jest okręgiem, a replikacja zaczyna się w jednym punkcie na okręgu (zwanym „początkiem”) i przebiega w obu kierunkach, kończąc się po przeciwnej stronie. Helikaza otacza jednoniciową część DNA (pokazaną tutaj w kolorze pomarańczowym) i biegnie wzdłuż nici, oddzielając podwójną helisę. Wykorzystuje ATP (pokazany na Czerwono) do zasilania tego ruchu.,
otaczające DNA
replikacyjne helicazy DNA są członkami dużej klasy silników białkowych, które wykorzystują ATP do przepychania białek lub kwasów nukleinowych przez pierścień podjednostek białkowych. Enzymy te dzielą się na dwie kategorie: bakteryjne są podobne do RecA, białka biorącego udział w rekombinacji genetycznej, a nasze replikacyjne helicazy to AAA + ATPazy, podobne do proteaz AAA+. W obu przypadkach kompleks tworzy pierścień podjednostek otaczających pojedynczą nić DNA., Replikacyjna helikaza pokazana tutaj składa się z sześciu identycznych podjednostek, które tworzą kompleks w kształcie lockwasher, z sześcioma podjednostkami podążającymi za helisą DNA uwięzionymi wewnątrz.
topienie DNA
Pobierz wysokiej jakości obraz TIFF
dwa białka wspomagają komórkowe replikacyjne helicazy w rozpoczęciu całego procesu., Pierwszy, znany jako inicjator, wiąże się z początkiem replikacji i rekrutuje helikazę do właściwej lokalizacji. Dnaa, białko inicjujące pokazane tutaj (wpis PDB 3r8f ), również katalizuje początkową separację nici DNA. Tworzy długi spiralny zespół podjednostek i uważa się, że wykonuje dwa różne zadania. Początkowo podwójna helisa DNA owija się na zewnątrz, tworząc superheliczną strukturę obok specjalnej sekwencji pochodzenia, która jest bogata w pary AT-base, a zatem jest słabiej związana niż większość regionów DNA., Następnie DnaA wiąże się z regionem bogatym w AT, pomagając stopić podwójną helisę poprzez przechwytywanie i rozciąganie jednej z nici, jak widać w tej strukturze.
odkrywanie struktury
- Obraz
- JSmol 1
A second protein, a helicase loader, pomaga inicjatorowi i opiekunom replikacyjnej helikazy dna na pojedynczą nić., Struktura pokazana tutaj (wpis PDB 4m4w ) zawiera helicase DNA (niebieski), helicase loader (magenta) i małą domenę z primase (zielony), enzym, który zbuduje krótki RNA primer, który zaczyna replikację. Ta struktura o niskiej rozdzielczości została rozwiązana przy użyciu struktur o rozdzielczości atomowej poszczególnych składników i pokazuje sugestywną lukę w pierścieniu podjednostek helikazy, które mogą być miejscem wejścia pojedynczej nici DNA. Aby dokładniej zbadać tę strukturę, kliknij na obrazek, aby uzyskać interaktywny Jmol.,
tematy do dalszej dyskusji
- kilka innych struktur helikazy związanych z jednoniciowym DNA jest dostępnych w PDB, w tym bakteryjna helikaza DNA, która działa jako dimer (pozycja 1uaa).
- DnaA ma domenę, która wiąże się z dwuniciowym DNA, owijając go wokół zewnętrznej części zespołu DnaA. Struktura tej domeny związana z dwuniciowym DNA jest dostępna w pozycji PDB 1j1v.,
- struktura helikazy DnaC jest bardzo podobna do struktury DnaA, tworząc podobną helisę podjednostek. Możesz użyć narzędzia „Porównaj struktury”, aby pokryć te dwie struktury, w pozycjach PDB 3ecc i 3r8f.
powiązane zasoby PDB-101
- Więcej informacji o Helikazie DNA
- Przeglądaj syntezę białek
- 4m4w: B. Liu, W. K. Eliason & T. A., Steitz (2013) struktura kompleksu helicase-helicase loader ujawnia wgląd w mechanizm powstawania primosomów bakteryjnych. Nature Communications 4: 2495.
- 4esv: O. Itsathitphaisarn, R. A. Wing, W. K. Eliason, J. Wang& T. Steitz (2012) hexameric helicase DnaB przyjmuje konformację nieplanarną podczas translokacji. Cela 151, 267-277.
- P. Soultanas (2012) . Mikrobiologia Molekularna 84, 6-16.
- 3r8f: K. E. Duderstadt, K. Chuang & J. M., Berger (2011) rozciąganie DNA przez inicjatory bakteryjne sprzyja otwarciu pochodzenia replikacji. Przyroda 478, 209-213
grudzień 2013, David Goodsell
doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2013_12
Leave a Reply