I røde blodceller, oksygen-bindende kurve for hemoglobin, vises «S» formet som kalles en sigmoidal kurve. En sigmoidal kurven viser at oksygen bindende er samarbeidsvillig, det er, når et nettsted som binder oksygen, sannsynligheten for at de gjenværende ledige områder som vil binde seg til oksygen vil øke.
viktigheten av samarbeid problemet er at det tillater hemoglobin til å bli mer effektive i å transportere oksygen. For eksempel, i lungene, hemoglobin er på en metning nivå på 98%., Imidlertid, når hemoglobin er tilstede i vevet, og frigjør oksygen metning nivået synker til 32%, og dermed, 66% av potensiell oksygen-bindende nettsteder som er involvert i transport av oksygen.
Renset hemoglobin som binder mye mer tett til oksygen, noe som gjør det mindre nyttig i oksygen transport. Forskjellen i egenskaper er på grunn av tilstedeværelsen av 2,3-Bisphosphoglycerate(2,3-BPG) i humant blod, som fungerer som et allosteric effector. En allosteric effector binder seg i ett område og påvirker binding i en annen., 2,3-BPG binder seg til en lomme i T-stat av hemoglobin og er utgitt som det danner R-stat. Tilstedeværelsen av 2,3-BPG betyr at mer oksygen må være bundet til hemoglobin før overgangen til R-formen er mulig.
Andre forskrifter som Bohr effekten på hemoglobin kan også være avbildet via en oksygen-bindende kurve. Ved å analysere oksygen-bindende kurve, kan man observere at det er et proporsjonalt forhold mellom affinitet for oksygen og pH-nivå. Som pH-nivået synker, affinitet for oksygen i hemoglobin også synker., Dermed, som hemoglobin tilnærminger en region med lav pH, mer oksygen er utgitt. Det kjemiske grunnlaget for denne Bohr effekten er på grunn av dannelsen av to salt broer av kvartær struktur. En av salt broer er formet av samspillet mellom Beta Histidin 146 (den kaliumcarboxylaat terminal-gruppen) og Alfa-Lysin 40. Denne forbindelsen vil bidra til å orientere histidin rester til også å samhandle i en annen salt bridge dannelse med det negativt ladede aspartat 94. Den andre brua er form med hjelp av et ekstra proton på histidin rester.,
Som karbondioksid diffunderer inn i røde blodlegemer, det reagerer med vann inne til å danne kullsyre, som synker pH og stabiliserer T-stat.
En oksygen-bindende kurven kan også vise effekten av karbondioksid tilstedeværelse i hemoglobin. Forskriften effekt av karbondioksid er lik Bohr effekt. En sammenligning av effekten av fravær og nærvær av karbondioksid i hemoglobin åpenbart at hemoglobin er mer effektiv ved å transportere oksygen fra vev til lungene når karbondioksid er til stede., Årsaken til denne effektiviteten er at karbondioksid reduserer også affinitet av hemoglobin for oksygen. Tillegg av karbondioksid styrker pH-verdien synker, som deretter fører til en affinitet av hemoglobin til oksygen for å redusere. Dette er svært tydelig i vev, hvor karbondioksid som er lagret i vev frigjøres til blodet, deretter gjennomgår en reaksjon som frigjør H+ inn i blodet, økt surhet og slippe pH-nivået.
Leave a Reply