dans les globules rouges, la courbe de liaison à l’oxygène de l’hémoglobine affiche une forme en « S” appelée courbe sigmoïdale. Une courbe sigmoïdale montre que la liaison à l’oxygène est coopérative; c’est-à-dire que lorsqu’un site lie l’oxygène, la probabilité que les sites inoccupés restants qui se lient à l’oxygène augmente.
l’importance du comportement coopératif est qu’il permet à l’hémoglobine d’être plus efficace dans le transport de l’oxygène. Par exemple, dans les poumons, l’hémoglobine est à un niveau de saturation de 98%., Cependant, lorsque l’hémoglobine est présente dans les tissus et libère de l’oxygène, le niveau de saturation tombe à 32%; ainsi, 66% des sites potentiels de liaison à l’oxygène sont impliqués dans le transport de l’oxygène.
l’hémoglobine purifiée se lie beaucoup plus étroitement à l’oxygène, ce qui la rend moins utile dans le transport de l’oxygène. La différence de caractéristiques est due à la présence de 2,3-Bisphosphoglycérate(2,3-BPG) dans le sang humain, qui agit comme un effecteur allostérique. Un effecteur allostérique se lie dans un site et affecte la liaison dans un autre., Le 2,3-BPG se lie à une poche dans L’état T de l’hémoglobine et est libéré lorsqu’il forme L’état R. La présence de 2,3-BPG signifie que plus d’oxygène doit être lié à l’hémoglobine avant que la transition vers la forme R ne soit possible.
D’autres régulations telles que L’effet Bohr dans l’hémoglobine peuvent également être représentées via une courbe de liaison à l’oxygène. En analysant la courbe de liaison à l’oxygène, on peut observer qu’il existe une relation proportionnelle entre l’affinité de l’oxygène et le niveau de pH. Comme le niveau de pH diminue l’affinité de l’oxygène dans l’hémoglobine diminue également., Ainsi, à mesure que l’hémoglobine s’approche d’une région à faible pH, plus d’oxygène est libéré. La base chimique de cet effet Bohr est due à la formation de deux ponts salins de la structure quaternaire. L’un des ponts Salins est formé par l’interaction entre la bêta Histidine 146 (le groupe terminal carboxylate) et L’Alpha Lysine 40. Cette connexion aidera à orienter le résidu d’histidine pour interagir également dans une autre formation de pont de sel avec l’aspartate chargé négativement 94. Le deuxième pont se forme à l’aide d’un proton supplémentaire sur le résidu d’histidine.,
comme le dioxyde de carbone diffuse dans les globules rouges, il réagit avec l’eau à l’intérieur pour former de l’acide carbonique, qui baisse le pH et stabilise L’état T.
Une courbe de liaison à l’oxygène peut également montrer l’effet de la présence de dioxyde de carbone dans l’hémoglobine. L’effet de régulation par le dioxyde de carbone est similaire à L’effet Bohr. Une comparaison de l’effet de l’absence et de la présence de dioxyde de carbone dans l’hémoglobine a révélé que l’hémoglobine est plus efficace pour transporter l’oxygène des tissus vers les poumons lorsque du dioxyde de carbone est présent., La raison de cette efficacité, c’est que le dioxyde de carbone diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène. L’ajout de dioxyde de carbone force le pH à baisser, ce qui entraîne ensuite une diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène. Ceci est extrêmement évident dans les tissus, où le dioxyde de carbone stocké dans les tissus est libéré dans la circulation sanguine, puis subit une réaction qui libère H+ dans la circulation sanguine, augmentant l’acidité et abaissant le niveau de pH.
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