en los glóbulos rojos, la curva de unión al oxígeno para la hemoglobina muestra una forma de» S » llamada curva sigmoidal. Una curva sigmoidal muestra que la unión al oxígeno es cooperativa; es decir, cuando un sitio se une al oxígeno, la probabilidad de que los sitios no ocupados restantes que se unirán al oxígeno aumentará.
la importancia del comportamiento cooperativo es que permite que la hemoglobina sea más eficiente en el transporte de oxígeno. Por ejemplo, en los pulmones, la hemoglobina está en un nivel de saturación del 98%., Sin embargo, cuando la hemoglobina está presente en los tejidos y libera oxígeno, el nivel de saturación cae al 32%; por lo tanto, el 66% de los sitios potenciales de unión al oxígeno están involucrados en el transporte de oxígeno.
la hemoglobina purificada se une mucho más firmemente al oxígeno, por lo que es menos útil en el transporte de oxígeno. La diferencia en las características se debe a la presencia de 2,3-Bisfosfoglicerato(2,3-BPG) en la sangre humana, que actúa como un efector alostérico. Un efector alostérico se une en un sitio y afecta a la Unión en otro., El 2,3-BPG se une a una bolsa en el estado T de la hemoglobina y se libera a medida que forma el estado R. La presencia de 2,3-BPG significa que se debe unir más oxígeno a la hemoglobina antes de que sea posible la transición a la forma R.
otra regulación como el efecto Bohr en la hemoglobina también se puede representar a través de una curva de unión al oxígeno. Al analizar la curva de unión al oxígeno, se puede observar que hay una relación proporcional entre la afinidad del oxígeno y el nivel de pH. A medida que el nivel de pH disminuye, la afinidad del oxígeno en la hemoglobina también disminuye., Por lo tanto, a medida que la hemoglobina se acerca a una región de pH bajo, se libera más oxígeno. La base química de este efecto Bohr se debe a la formación de dos puentes salinos de la estructura cuaternaria. Uno de los puentes salinos está formado por la interacción entre Beta histidina 146 (el grupo terminal carboxilato) y Alfa lisina 40. Esta conexión ayudará a orientar el residuo de histidina para que también interactúe en otra formación de puente salino con el aspartato cargado negativamente 94. El segundo puente se forma con la ayuda de un protón adicional en el residuo de histidina.,
a medida que el dióxido de carbono se difunde en los glóbulos rojos, reacciona con el agua en el interior para formar ácido carbónico, que disminuye el pH y estabiliza el estado T.
una curva de unión al oxígeno también puede mostrar el efecto de la presencia de dióxido de carbono en la hemoglobina. El efecto de regulación por dióxido de carbono es similar al efecto Bohr. Una comparación del efecto de la ausencia y presencia de dióxido de carbono en la hemoglobina reveló que la hemoglobina es más eficiente en el transporte de oxígeno de los tejidos a los pulmones cuando el dióxido de carbono está presente., La razón de esta eficiencia es que el dióxido de carbono también disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. La adición de dióxido de carbono obliga al pH a caer, lo que hace que la afinidad de la hemoglobina al oxígeno disminuya. Esto es extremadamente evidente en los tejidos, donde el dióxido de carbono almacenado en los tejidos se libera en el torrente sanguíneo, luego sufre una reacción que libera H+ en el torrente sanguíneo, aumentando la acidez y bajando el nivel de pH.
Leave a Reply