적혈구에서,산소 결합 곡선한 헤모글로빈 표시”S”자라고 자형 곡선입니다. 는 자형 곡선을 표시하는 산소 바인딩은 협조를 통해 이루어지는 경우 하나의 사이트에 묶 산소,확률 남아 빈 사이트는 것입니다 바인딩하여 산소가 증가합니다. 협동 행동의 중요성은 헤모글로빈이 산소를 운반하는 데보다 효율적이라는 것입니다. 예를 들어,폐에서 헤모글로빈은 98%의 포화 수준에 있습니다., 그러나,헤모글로빈에 존재 조직 및 출시 산소 포화 수준이 떨어진 32%;따라서,66%의 잠재적인 산소 바인딩 사이트에 참여하고 있는 교통의 산소이다.
정제 된 헤모글로빈은 산소에 훨씬 더 단단히 결합하여 산소 수송에 덜 유용합니다. 특성의 차이는 알로 스테 릭 이펙터 역할을하는 인간 혈액에서 2,3-비스포스포글리세 레이트(2,3-BPG)의 존재 때문입니다. 알로 스테 릭 이펙터는 한 부위에 결합하고 다른 부위에는 결합에 영향을줍니다., 2,3-BPG 는 헤모글로빈의 T-상태에서 포켓에 결합하고 R-상태를 형성함에 따라 방출된다. 2,3-BPG 의 존재는 R-형태로의 전환이 가능하기 전에 더 많은 산소가 헤모글로빈에 결합되어야 함을 의미한다.
헤모글로빈에서의 Bohr 효과와 같은 다른 조절은 또한 산소 결합 곡선을 통해 묘사 될 수있다. 산소 결합 곡선을 분석함으로써 산소의 친 화성과 pH 수준 사이에 비례 관계가 있음을 관찰 할 수 있습니다. PH 수준이 감소함에 따라 헤모글로빈에서 산소의 친 화성 또한 감소합니다., 따라서,헤모글로빈이 낮은 pH 의 영역에 접근함에 따라,더 많은 산소가 방출된다. 이 보어 효과에 대한 화학적 기초는 4 차 구조의 2 개의 소금 교량의 형성 때문입니다. 하나의 소금리 상호 작용에 의해 형성된 사 베타히스티딘 146(카복실산 터미널 그룹)과 알파 Lysine40. 이 연결하는 데 도움이 될 것입 방향히스티딘 잔류 또한 상호 작용에서 다른 소금은 다리의 형성과 부정적인 요금이 부과 aspartate94. 두 번째 다리는 히스티딘 잔기에 추가 양성자의 도움으로 형태입니다.,
이산화탄소가 적혈구로 확산됨에 따라 내부의 물 과 반응하여 탄산을 형성하여 ph 를 떨어 뜨리고 T 상태를 안정화시킵니다.
산소 결합 곡선은 또한 헤모글로빈에 이산화탄소 존재의 영향을 보여줄 수 있습니다. 이산화탄소에 의한 조절 효과는 보어 효과와 유사합니다. 의 비교는 효과의 존재와 부재 이산화탄소의 헤모글로빈에서 밝혀 헤모글로빈에서 더 효율적으로 수송하는 산소에서 조직 폐할 때 이산화탄소가 존재합니다., 이러한 효율의 이유는 이산화탄소가 또한 산소에 대한 헤모글로빈의 친 화성을 감소 시킨다는 것이다. 이산화탄소의 첨가는 pH 를 강제로 떨어 뜨리고,이로 인해 산소에 대한 헤모글로빈의 친 화성이 감소합니다. 이것은 매우 분명한 조직에서는 이산화탄소를 저장된 조직에서는 출시 혈액 스트림으로,다음을 겪 반응하는 출 H+혈액 스트림으로 증가하는 산성과 반납 pH level.
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