Nei globuli rossi, la curva di legame dell’ossigeno per l’emoglobina visualizza una curva sigmoidale a forma di” S”. Una curva sigmoidale mostra che il legame dell’ossigeno è cooperativo; cioè, quando un sito lega l’ossigeno, aumenta la probabilità che i restanti siti non occupati che si legano all’ossigeno.
L’importanza del comportamento cooperativo è che consente all’emoglobina di essere più efficiente nel trasporto dell’ossigeno. Ad esempio, nei polmoni, l’emoglobina è a un livello di saturazione del 98%., Tuttavia, quando l’emoglobina è presente nei tessuti e rilascia ossigeno, il livello di saturazione scende al 32%; pertanto, il 66% dei potenziali siti di legame dell’ossigeno sono coinvolti nel trasporto di ossigeno.
L’emoglobina purificata si lega molto più strettamente all’ossigeno, rendendolo meno utile nel trasporto dell’ossigeno. La differenza nelle caratteristiche è dovuta alla presenza di 2,3-bisfosfoglicerato(2,3-BPG) nel sangue umano, che agisce come un effettore allosterico. Un effettore allosterico si lega in un sito e influenza il legame in un altro., 2,3-BPG si lega a una tasca nello stato T dell’emoglobina e viene rilasciato mentre forma lo stato R. La presenza di 2,3-BPG significa che più ossigeno deve essere legato all’emoglobina prima che sia possibile la transizione alla forma R.
Altre regolazioni come l’effetto Bohr nell’emoglobina possono anche essere rappresentate tramite una curva di legame dell’ossigeno. Analizzando la curva di legame dell’ossigeno, si può osservare che esiste una relazione proporzionale tra affinità di ossigeno e livello di pH. Quando il livello di pH diminuisce, diminuisce anche l’affinità dell’ossigeno nell’emoglobina., Pertanto, quando l’emoglobina si avvicina a una regione di basso pH, viene rilasciato più ossigeno. La base chimica per questo effetto Bohr è dovuta alla formazione di due ponti salini della struttura quaternaria. Uno dei ponti salini è formato dall’interazione tra Beta istidina 146 (il gruppo terminale carbossilato) e Alfa lisina 40. Questa connessione aiuterà ad orientare il residuo di istidina per interagire anche in un’altra formazione di ponti salini con l’aspartato caricato negativamente 94. Il secondo ponte si forma con l’aiuto di un protone aggiuntivo sul residuo di istidina.,
Poiché l’anidride carbonica si diffonde nei globuli rossi, reagisce con l’acqua all’interno per formare acido carbonico, che abbassa il pH e stabilizza lo stato T.
Una curva di legame dell’ossigeno può anche mostrare l’effetto della presenza di anidride carbonica nell’emoglobina. L’effetto di regolazione dell’anidride carbonica è simile all’effetto Bohr. Un confronto dell’effetto dell’assenza e della presenza di anidride carbonica nell’emoglobina ha rivelato che l’emoglobina è più efficiente nel trasportare ossigeno dai tessuti ai polmoni quando è presente anidride carbonica., La ragione di questa efficienza è che l’anidride carbonica diminuisce anche l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno. L’aggiunta di anidride carbonica costringe il pH a cadere, che quindi fa diminuire l’affinità dell’emoglobina all’ossigeno. Ciò è estremamente evidente nei tessuti, dove l’anidride carbonica immagazzinata nei tessuti viene rilasciata nel flusso sanguigno, quindi subisce una reazione che rilascia H+ nel flusso sanguigno, aumentando l’acidità e abbassando il livello di pH.
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