i röda blodkroppar visar syrebindningskurvan för hemoglobin en ”S” formad som en sigmoidkurva. En sigmoidkurva visar att syrebindningen är kooperativ; det vill säga när en plats binder syre kommer sannolikheten att de återstående lediga platserna som kommer att binda till syre ökar.
betydelsen av kooperativt beteende är att det tillåter hemoglobin att vara effektivare vid transport av syre. Till exempel i lungorna är hemoglobinet vid en mättnadsnivå på 98%., Men när hemoglobin är närvarande i vävnaderna och släpper ut syre, sjunker mättnadsnivån till 32%; således är 66% av de potentiella syrebindningsställena involverade i transporten av syre.
renat hemoglobin binder mycket tätare till syret, vilket gör det mindre användbart vid syretransport. Skillnaden i egenskaper beror på närvaron av 2,3-Bisfosfoglycerat(2,3-BPG) i humant blod, vilket fungerar som en allosterisk effektor. En allosterisk effektor binder på ett ställe och påverkar bindningen i en annan., 2,3-BPG binder till en ficka i t-tillståndet av hemoglobin och frigörs när det bildar R-tillståndet. Närvaron av 2,3-BPG innebär att mer syre måste bindas till hemoglobinet innan övergången till R-formen är möjlig.
annan reglering som Bohr-effekten i hemoglobin kan också avbildas via en syrebindande kurva. Genom att analysera syrebindningskurvan kan man observera att det finns ett proportionellt förhållande mellan affinitet av syre och pH-nivå. När pH-nivån minskar minskar också affiniteten av syre i hemoglobin., Således, när hemoglobin närmar sig ett område med lågt pH, frigörs mer syre. Den kemiska grunden för denna Bohr-effekt beror på bildandet av två saltbroar i kvaternärstrukturen. En av saltbroarna bildas genom interaktionen mellan Beta histidin 146 (karboxylat-terminalgruppen) och Alfa-lysin 40. Denna anslutning kommer att bidra till att orientera histidin-återstoden för att också interagera i en annan saltbrobildning med det negativt laddade aspartatet 94. Den andra bron är form med hjälp av en extra proton på histidinrester.,
eftersom koldioxid diffunderar till röda blodkroppar reagerar den med vatten inuti för att bilda kolsyra, vilket sänker pH och stabiliserar t-tillståndet.
en syrebindande kurva kan också visa effekten av koldioxidnärvaro i hemoglobin. Regleringseffekten av koldioxid liknar Bohr-effekten. En jämförelse av effekten av frånvaro och närvaro av koldioxid i hemoglobin visade att hemoglobin är effektivare vid transport av syre från vävnader till lungor när koldioxid är närvarande., Anledningen till denna effektivitet är att koldioxid också minskar affiniteten hos hemoglobin för syre. Tillsatsen av koldioxid tvingar pH att falla, vilket sedan orsakar att hemoglobinets affinitet till syre minskar. Detta är extremt uppenbart i vävnaderna, där koldioxiden som lagras i vävnaderna släpps ut i blodflödet, genomgår sedan en reaktion som släpper ut h+ i blodflödet, ökar surheten och släpper pH-nivån.
Leave a Reply