In roten Blutkörperchen zeigt die Sauerstoffbindungskurve für Hämoglobin eine“ S “ – Kurve an, die als Sigmoidalkurve bezeichnet wird. Eine sigmoidale Kurve zeigt, dass die Sauerstoffbindung kooperativ ist; Das heißt, wenn eine Stelle Sauerstoff bindet, steigt die Wahrscheinlichkeit, dass die verbleibenden unbesetzten Stellen, die an Sauerstoff binden, zunehmen.
Die Bedeutung des kooperativen Verhaltens besteht darin, dass Hämoglobin beim Transport von Sauerstoff effizienter ist. Zum Beispiel befindet sich das Hämoglobin in der Lunge auf einem Sättigungsniveau von 98%., Wenn jedoch Hämoglobin in den Geweben vorhanden ist und Sauerstoff freisetzt, sinkt der Sättigungsgrad auf 32%; Somit sind 66% der potenziellen Sauerstoffbindungsstellen am Transport von Sauerstoff beteiligt.
Gereinigtes Hämoglobin bindet viel enger an den Sauerstoff, wodurch es beim Sauerstofftransport weniger nützlich ist. Der Unterschied in den Eigenschaften ist auf das Vorhandensein von 2,3-Bisphosphoglycerat(2,3-BPG) im menschlichen Blut zurückzuführen, das als allosterischer Effektor wirkt. Ein allosterischer Effektor bindet an einer Stelle und beeinflusst die Bindung an einer anderen., 2,3-BPG bindet an eine Tasche im T-Zustand von Hämoglobin und wird freigesetzt, wenn es den R-Zustand bildet. Das Vorhandensein von 2,3-BPG bedeutet, dass mehr Sauerstoff an das Hämoglobin gebunden werden muss, bevor der Übergang zur R-Form möglich ist.
Auch andere Regulationen wie der Bohr-Effekt im Hämoglobin können über eine Sauerstoffbindungskurve dargestellt werden. Durch die Analyse der Sauerstoffbindungskurve kann beobachtet werden, dass ein proportionaler Zusammenhang zwischen der Affinität von Sauerstoff und dem pH-Wert besteht. Wenn der pH-Wert abnimmt, nimmt auch die Affinität von Sauerstoff im Hämoglobin ab., Wenn sich Hämoglobin einem Bereich mit niedrigem pH-Wert nähert, wird mehr Sauerstoff freigesetzt. Die chemische Basis für diesen Bohr-Effekt ist auf die Bildung von zwei Salzbrücken der Quartärstruktur zurückzuführen. Eine der Salzbrücken wird durch die Wechselwirkung zwischen Beta-Histidin 146 (der Carboxylat-Terminalgruppe) und Alpha-Lysin 40 gebildet. Diese Verbindung wird dazu beitragen, den Histidinrückstand so auszurichten, dass er auch in einer anderen Salzbrückenbildung mit dem negativ geladenen Aspartat 94 wechselwirkt. Die zweite Brücke wird mit Hilfe eines zusätzlichen Protons auf dem Histidinrückstand gebildet.,
Wenn Kohlendioxid in rote Blutkörperchen diffundiert, reagiert es mit Wasser im Inneren zu Kohlensäure, die den pH-Wert senkt und den T-Zustand stabilisiert.
Eine Sauerstoffbindungskurve kann auch die Wirkung von Kohlendioxid im Hämoglobin zeigen. Der Regulierungseffekt durch Kohlendioxid ähnelt dem Bohr-Effekt. Ein Vergleich der Wirkung des Fehlens und Vorhandenseins von Kohlendioxid im Hämoglobin ergab, dass Hämoglobin bei Vorliegen von Kohlendioxid effizienter Sauerstoff vom Gewebe zur Lunge transportiert., Der Grund für diese Effizienz ist, dass Kohlendioxid auch die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff verringert. Die Zugabe von Kohlendioxid zwingt den pH-Wert zu sinken, wodurch die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff abnimmt. Dies ist äußerst offensichtlich in den Geweben, wo das in den Geweben gespeicherte Kohlendioxid in den Blutkreislauf freigesetzt wird, dann eine Reaktion durchläuft, die H+ in den Blutkreislauf freisetzt, den Säuregehalt erhöht und den pH-Wert senkt.
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