în celulele roșii din sânge, curba de legare a oxigenului pentru hemoglobină afișează o formă” S ” numită curbă sigmoidală. O curbă sigmoidală arată că legarea oxigenului este cooperantă; adică atunci când un sit se leagă de oxigen, probabilitatea ca locurile rămase neocupate care se vor lega de oxigen să crească. importanța comportamentului cooperativ este că permite hemoglobinei să fie mai eficientă în transportul oxigenului. De exemplu, în plămâni, hemoglobina este la un nivel de saturație de 98%., Cu toate acestea, atunci când hemoglobina este prezentă în țesuturi și eliberează oxigen, nivelul de saturație scade la 32%; astfel, 66% din locurile potențiale de legare a oxigenului sunt implicate în transportul oxigenului.hemoglobina purificată se leagă mult mai strâns de oxigen, făcându-l mai puțin util în transportul de oxigen. Diferența de caracteristici se datorează prezenței 2,3-Bifosfogliceratului (2,3-BPG) în sângele uman, care acționează ca un efector alosteric. Un efector alosteric se leagă într-un sit și afectează legarea în altul., 2,3-BPG se leagă de un buzunar în starea T a hemoglobinei și se eliberează pe măsură ce formează starea R. Prezența 2,3-BPG înseamnă că mai mult oxigen trebuie legat de hemoglobină înainte ca trecerea la forma R să fie posibilă.alte reglementări, cum ar fi efectul Bohr în hemoglobină, pot fi, de asemenea, descrise printr-o curbă de legare a oxigenului. Analizând curba de legare a oxigenului, se poate observa că există o relație proporțională între afinitatea oxigenului și nivelul pH-ului. Pe măsură ce nivelul pH-ului scade, afinitatea oxigenului în hemoglobină scade și ea., Astfel, pe măsură ce hemoglobina se apropie de o regiune cu pH scăzut, se eliberează mai mult oxigen. Baza chimică pentru acest efect Bohr se datorează formării a două punți de sare ale structurii cuaternare. Una dintre punțile de sare este formată prin interacțiunea dintre beta histidina 146 (gruparea terminală carboxilat) și alfa lizina 40. Această conexiune va ajuta la orientarea reziduului de histidină pentru a interacționa, de asemenea, într-o altă formare a punții de sare cu aspartatul încărcat negativ 94. Al doilea pod este forma cu ajutorul unui proton suplimentar pe reziduul de histidină.,pe măsură ce dioxidul de carbon difuzează în globulele roșii, reacționează cu apa din interior pentru a forma acid carbonic, care scade pH-ul și stabilizează starea T.o curbă de legare a oxigenului poate arăta, de asemenea, efectul prezenței dioxidului de carbon în hemoglobină. Efectul de reglare prin dioxid de carbon este similar cu efectul Bohr. O comparație a efectului absenței și prezenței dioxidului de carbon în hemoglobină a arătat că hemoglobina este mai eficientă în transportul oxigenului din țesuturi în plămâni atunci când dioxidul de carbon este prezent., Motivul pentru această eficiență este că dioxidul de carbon scade, de asemenea, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen. Adăugarea dioxidului de carbon forțează pH-ul să scadă, ceea ce determină apoi scăderea afinității hemoglobinei față de oxigen. Acest lucru este extrem de evident în țesuturi, unde dioxidul de carbon stocat în țesuturi este eliberat în fluxul sanguin, apoi suferă o reacție care eliberează H+ în fluxul sanguin, crescând aciditatea și scăzând nivelul pH-ului.
Leave a Reply