het grootste deel van de zuurstof die door het bloed wordt vervoerd, wordt gebonden aan hemoglobine in rode bloedcellen (erytrocyten). De binding van zuurstof aan hemoglobine (HbO2) wordt bepaald door de partiële druk van zuurstof (PO2) en de affiniteit van de hemoglobine voor zuurstof zoals weergegeven in de figuur rechts (hemoglobine-zuurstof dissociatie curve). Bij normale arteriële PO2-waarden (~100 mmHg) is de hemoglobine ongeveer 97% verzadigd., De hoeveelheid zuurstof die gebonden is aan hemoglobine bij normale arteriële PO2 waarden wordt bepaald door de hoeveelheid totale hoeveelheid hemoglobine. Bij een normale hematocriet van de rode bloedcellen van 45%, is er ongeveer 15 g hemoglobine per 100 ml bloed. Elke gram hemoglobine kan binden 1,34 ml zuurstof; daarom is er normaal gesproken ongeveer 19,5 ml O2 / 100 ml bloed gebonden aan hemoglobine in normale arteriële bloed (1,34 ml O2 / g x 15 g x 0,97). Er is ook een zeer kleine hoeveelheid zuurstof die wordt opgelost in het vrije water van het plasma en de cellen (~0,3 ml O2/100 ml bloed)., Wanneer de gebonden en opgeloste zuurstof worden toegevoegd, bevat arterieel bloed normaal ongeveer 20 ml O2 / 100 ml bloed (20 vol %).
omdat de hemoglobine-zuurstof dissociatiecurve sigmoïdaal van vorm is, veroorzaakt een afname van arteriële PO2 tot 75 mmHg een afname van minder dan 10% van de zuurstofverzadiging en het gehalte in het bloed. Echter, wanneer het bloed wordt blootgesteld aan normale weefsel PO2 niveaus van 20-40 mmHg, de hemoglobine kan niet binden de zuurstof ook, zodat de zuurstofverzadiging aanzienlijk daalt. Hemoglobine is slechts ongeveer 50% verzadigd met zuurstof wanneer de PO2 25 mmHg is., De PO2 waarbij de hemoglobine 50% verzadigd is is de P50 waarde. Deze waarde kan stijgen of dalen afhankelijk van een aantal factoren. Bijvoorbeeld, verhoogde PCO2, verlaagde pH en verhoogde temperatuur verhogen de P50 door het verschuiven van de hemoglobine-zuurstof dissociatie curve naar rechts. Dit betekent dat bij elk gegeven PO2 de hoeveelheid aan hemoglobine gebonden zuurstof wordt verminderd. Deze verschuiving in de curve draagt bij aan het lossen van zuurstof uit hemoglobine onder omstandigheden van verhoogde zuurstofbehoefte door het weefsel., Verhoogd Weefsel zuurstofverbruik gaat gepaard met verhoogde PCO2, verlaagde pH en verhoogde temperatuur in het weefsel rond de bloedvaten.
zuurstof verspreidt snel vanuit het bloed naar de weefsels op het niveau van de microcirculatie, met name bij haarvaten (zie figuur rechts). Omdat zuurstof zeer oplosbaar is in lipiden, gaat het gemakkelijk door celmembranen. De snelheid van Zuurstofdiffusie wordt voornamelijk bepaald door het PO2 verschil tussen het plasma en de cellen rond de haarvaten zoals beschreven door Fick ‘ s eerste wet van diffusie., Hoewel er een aanzienlijke heterogeniteit is in PO2-waarden tussen verschillende haarvaten, varieert een typische waarde van 30-40 mmHg. De PO2 in cellen is zeer laag omdat zuurstof wordt verbruikt door mitochondriën in de cellen. PO2 binnen mitochondria is minder dan 1 mmHg omdat dit de organellen zijn die de zuurstof verbruiken om ATP te produceren. Met een verhoogd oxidatief metabolisme van een weefsel, moeten de mitochondriën meer ATP maken en dus meer zuurstof verbruiken., Deze zuurstof verspreidt vanuit het plasma, over de capillaire endotheel en interstitiële ruimte, dan in de cel en zijn mitochondriën.
hoewel het PO2-verschil de diffusie drijft en niet het zuurstofgehalte in het bloed, fungeert de aan hemoglobine gebonden zuurstof als een reservoir voor zuurstof. Als zuurstof diffuus uit het plasma, het plasma en rode cel cytoplasmatische PO2 valt, wat leidt tot zuurstof dissociëren van de hemoglobine en het invoeren van de opgeloste pool van zuurstof in het plasma van waar het diffuus in het omringende weefsel., Meer zuurstof gebonden aan de hemoglobine betekent dat meer zuurstof beschikbaar is voor diffusie in cellen. Daarom is de hoeveelheid zuurstof gebonden aan hemoglobine een belangrijke factor bij het bepalen van zuurstoflevering aan een weefsel.
herzien 29/04/2014
Leave a Reply