in rode bloedcellen vertoont de zuurstofbindingscurve voor hemoglobine een “S” – vormige zogenaamde sigmoïdale curve. Een sigmoïdale curve toont aan dat de zuurstofbinding coöperatief is; dat wil zeggen, wanneer één plaats zuurstof bindt, de kans dat de resterende onbezette plaatsen die zich aan zuurstof binden, toenemen.
het belang van coöperatief gedrag is dat hemoglobine efficiënter kan worden in het transport van zuurstof. In de longen is de hemoglobine bijvoorbeeld op een verzadigingsniveau van 98%., Wanneer hemoglobine in de weefsels aanwezig is en zuurstof afgeeft, daalt het verzadigingsniveau tot 32%; zo zijn 66% van de potentiële zuurstofbindingsplaatsen betrokken bij het vervoer van zuurstof.
gezuiverd hemoglobine bindt veel strakker aan de zuurstof, waardoor het minder nuttig is in zuurstoftransport. Het verschil in kenmerken is toe te schrijven aan de aanwezigheid van 2,3-Bisfosfoglycerate(2,3-BPG) in menselijk bloed, dat als allosteric effector dienst doet. Een allosteric effector bindt in één plaats en beà nvloedt band in een andere., 2,3-BPG bindt aan een zak in de T-toestand van hemoglobine en wordt vrijgegeven aangezien het de R-toestand vormt. De aanwezigheid van 2,3-BPG betekent dat meer zuurstof moet worden gebonden aan de hemoglobine voordat de overgang naar de R-vorm mogelijk is.
andere Regulatie zoals het Bohr-effect in hemoglobine kan ook worden weergegeven via een zuurstofbindingscurve. Door de zuurstofbindende kromme te analyseren, kan men opmerken dat er een proportionele relatie tussen affiniteit van zuurstof en pH-niveau is. Naarmate het pH-niveau afneemt, neemt ook de affiniteit van zuurstof in hemoglobine af., Aldus, aangezien hemoglobine een gebied van lage pH nadert, wordt meer zuurstof vrijgegeven. De chemische basis voor dit Bohr-effect is te wijten aan de vorming van twee zoutbruggen van de quaternaire structuur. Eén van de zoutbruggen wordt gevormd door de interactie tussen bèta-Histidine 146 (de carboxylaatterminalgroep) en Alfa-Lysine 40. Deze verbinding zal helpen om het histidineresidu te oriënteren om ook in een andere zoute brugvorming met negatief geladen aspartaat 94 in wisselwerking te staan. De tweede brug is vorm met behulp van een extra proton op het histidineresidu.,
aangezien kooldioxide in rode bloedcellen verspreidt, reageert het met water binnenin om koolzuur te vormen, dat de pH verlaagt en de T-toestand stabiliseert.
een zuurstofbindingscurve kan ook het effect van de aanwezigheid van kooldioxide in hemoglobine laten zien. Het regulerende effect van kooldioxide is vergelijkbaar met het Bohr-effect. Een vergelijking van het effect van de afwezigheid en aanwezigheid van kooldioxide in hemoglobine bleek dat hemoglobine efficiënter is bij het transport van zuurstof van weefsels naar longen wanneer kooldioxide aanwezig is., De reden voor deze efficiëntie is dat kooldioxide ook de affiniteit van hemoglobine voor zuurstof vermindert. De toevoeging van kooldioxide dwingt de pH te dalen, waardoor de affiniteit van hemoglobine tot zuurstof afneemt. Dit is uiterst duidelijk in de weefsels, waar de kooldioxide die in de weefsels wordt opgeslagen in de bloedstroom wordt vrijgegeven, dan ondergaat een reactie die h+ in de bloedstroom vrijgeeft, stijgende zuurgraad en het dalen van het pH-niveau.
Leave a Reply