生化学において、合成酵素とも呼ばれるリガーゼは、C-O、C-S、C-Nなどの新しい化学結合の形成を介して二つの大きな分子の結合を触媒する酵素であり、通常は大きな分子の一つに小さな結合した化学基の加水分解を伴う。, この手順は、通常、エネルギーに富むリン酸結合の開裂から必要なエネルギーを同化し、化学エネルギーの保存を含み、エネルギーを必要とする合成プロセスとエネルギー降伏分解反応との間のリンケージを提供する。 ほとんどの場合、ATPのアデノシンADPへの同時変換は、エネルギー源として機能する。, リガーゼ触媒反応は、以下のような一般的な製剤を有する：
命名法
リガーゼの一般的な名前は、DNAリガーゼ、dna断片を一緒にリンクするために、分子生物学的研究において頻繁に使用される酵素のように、しばしば”リガーゼ”という単語を含む。 合成酵素は、新しい分子の合成に適用されるため、リガーゼの別の一般的に採用されている名前です。 シンテターゼはシンターゼと区別され、シンターゼの同義語として扱われることもある。, 定義の観点から、ATP、GTP、CTP、TTP、およびUTPのようなヌクレオシド三リン酸は、合成酵素によってエネルギーを生成するために使用されるが、合成酵素はヌクレオシド三リン酸を使用しない。 合成酵素は、エネルギーを必要とせずに加水分解と酸化を除く手段によって様々な化学結合の切断を触媒するリアーゼとしても認められているが、合成酵素はエネルギーを必要とする二つの化学物質または化合物を結合するリガーゼである。, Joint Commission on Biochemical Nomenclature(JCBN)は、合成酵素は合成を触媒する任意の酵素を表すことができるが、合成酵素は同義語で使用する必要があると規定している。
分類
EC番号分類システムでは、リガーゼはEC6として分類され、さらに六つのサブクラスに分類することができます。
| EC番号 | 説明 |
| EC6.1 | 炭素-酸素結合を形成する |
| ec6.,2 | Form carbon-sulfur bonds |
| EC 6.3 | Form carbon-nitrogen bonds (Argininosuccinate synthetase) |
| EC 6.4 | Form carbon-carbon bonds |
| EC 6.5 | Form phosphoric ester bonds |
| EC 6.,6 | キレラターゼのように窒素-金属結合を形成する |
いくつかの一般的なリガーゼの応用
DNAリガーゼは、リン酸とデオキシリボースの間のホスホジエステル結合の形成を触媒することによってDNA鎖の結合を促進する特定のタイプの酵素である。 DNAリガーゼは、DNAの複製、修復および組換えプロセス中に活性である。, それは型板として二重螺旋の補足の繊維を使用して生きている有機体の二重DNAの一本鎖の壊れ目の修理で広くある形態はとりわけ二重鎖の損 分子生物学研究所では、精製されたDNAリガーゼは、dna分子を結合して組換えDNAを形成するために遺伝子クローニングに広く使用されている。 DNAリガーゼの別の革新的なアプリケーションは、特にDNA折り紙で、ナノ化学分野で見ることができます。, DNAリガーゼは、ナノマシン、ナノエレクトロニクス、生体分子、フォトニック成分などのナノスケールの物体をさらに組み立てるために、dnaからDNA格子構造を構築するために不可欠な酵素的支援を提供することができる。
リガーゼのもう一つの典型的な例として、T4RNAリガーゼ1は、RNAの一本鎖5′-ホスホリルテルミニのRNAの一本鎖3′-ヒドロキシルテルミニへのATP依存性共有結合を触媒することができる。, T4RNAリガーゼ2は、重要なシグネチャ残基と3′-OHおよび5′-ホスホリルRNA末端のシールに不可欠であり、またRNAの3′-ヒドロキシル末端の5′-リン酸化RNAへの結合を触媒するユニークなC末端ドメインによって区別される。 T4RNAリガーゼ1とは異なり、二本鎖の基質を好み、T4RNAリガーゼ2の切り捨てられた形態によるライゲーションには事前にアデニル化された基質が必要である。 T4RNAリガーゼは、RNA3’末端をシチジン3’、5′-リン酸ビスで標識し、合成オリゴヌクレオチドの循環を誘導し、PCR用の複合プライマーを部位特異的に生成することができる。, Trnaの特定の修飾はまたT4RNAリガーゼの助けの下で達成することができ、また5′-RACEのための一本鎖cdnaにオリゴデオキシリボヌクレオチドのライゲーショ
ユビキチンリガーゼ（Ubiquitin ligase）は、E3ユビキチンリガーゼとも呼ばれ、単一のポリペプチドまたは多量体複合体として存在する酵素である。 E3ユビキチンリガーゼは、ユビキチンをロードしたユビキチン活性化酵素E1およびユビキチン共役酵素E2と連携して、プロテアソームによる標的分解のための様々なタンパク質基質のユビキチン化を促進することができる。, イソペプチド結合とE3リガーゼは標的タンパク質とE2酵素の両方と相互作用し、E2酵素に基質特異性を付与することができるが、ユビキチンは最終的に基質タンパク質上のリジンに結合する。 E3ユビキチンリガーゼによるユビキチン化はまた、細胞輸送、DNA修復、およびシグナル伝達などの多くの生物学的プロセスの調節において重要な役割を果たしている。 それは細胞生物学において非常に重要である。 E3リガーゼはまた、細胞周期制御およびサイクリンの分解における位置を占める。, ヒトゲノムは600以上の推定E3リガーゼをコードしており、基質の多様性が非常に高く、E3sはタンパク質基質の特異性を決定することができる。 最近の研究では、多くのE3sがヒトの疾患に関与しており、それらは医薬品介入のための魅力的な”薬物性”標的のクラスであることがわかった。
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