a vörösvérsejtekben a hemoglobin oxigénkötési görbéje egy ” S ” alakú, úgynevezett sigmoid görbét mutat. A szigmoid görbe azt mutatja, hogy az oxigénkötés kooperatív; vagyis amikor egy hely megköti az oxigént, megnő annak a valószínűsége, hogy a fennmaradó üres helyek, amelyek az oxigénhez kötődnek.
a kooperatív viselkedés fontossága az, hogy lehetővé teszi a hemoglobin hatékonyabbá tételét az oxigén szállításában. Például a tüdőben a hemoglobin 98% – os telítettségi szinten van., Ha azonban a hemoglobin jelen van a szövetekben, oxigént szabadít fel, a telítettségi szint 32%-ra csökken; így a potenciális oxigénkötő helyek 66% – A vesz részt az oxigén szállításában.
a tisztított hemoglobin sokkal szorosabban kötődik az oxigénhez, így kevésbé hasznos az oxigénszállításban. A jellemzők különbsége az emberi vérben 2,3-Biszfoszfoglikerát(2,3-BPG) jelenlétének köszönhető, amely alloszterin effektorként működik. Egy alloszterikus effektor kötődik az egyik helyen, és befolyásolja a másikban való kötődést., A 2,3-BPG kötődik a hemoglobin t-állapotában lévő zsebbe, és felszabadul, mivel az R-állapotot képezi. A 2,3-BPG jelenléte azt jelenti, hogy több oxigént kell kötni a hemoglobinhoz, mielőtt az R-formára való áttérés lehetséges.
más szabályozás, például a hemoglobin Bohr-hatása oxigénkötési görbén keresztül is ábrázolható. Az oxigénkötési görbe elemzésével megfigyelhető, hogy arányos összefüggés van az oxigén affinitása és a pH-szint között. Ahogy a pH-szint csökken, az oxigén affinitása a hemoglobinban is csökken., Így, ahogy a hemoglobin megközelíti az alacsony pH-értéket, több oxigén szabadul fel. Ennek a Bohr-hatásnak a kémiai alapja a kvaterner szerkezet két sóhidának kialakulása. Az egyik sóhidat a béta-hisztidin 146 (a karboxilát terminális csoport) és az Alfa-lizin 40 közötti kölcsönhatás alkotja. Ez a kapcsolat segít a hisztidin maradékának orientálásában, hogy kölcsönhatásba lépjen egy másik sóhídképződéssel a negatív töltésű aszpartáttal 94. A második híd egy további proton segítségével alakul ki a hisztidin maradékán.,
mivel a szén-dioxid a vörösvértestekbe diffundál, a benne lévő vízzel reakcióba lép, hogy szénsavat képezzen, ami csökkenti a pH-t és stabilizálja a T-állapotot.
az oxigénkötő görbe a szén-dioxid jelenlétének hatását is kimutathatja a hemoglobinban. A szén-dioxid szabályozási hatása hasonló a Bohr-hatáshoz. A szén-dioxid hemoglobinban való jelenlétének és hiányának hatásának összehasonlítása azt mutatta, hogy a hemoglobin hatékonyabban szállítja az oxigént a szövetekből a tüdőbe, amikor szén-dioxid van jelen., Ennek a hatékonyságnak az az oka, hogy a szén-dioxid csökkenti a hemoglobin affinitását az oxigénhez. A szén-dioxid hozzáadása arra kényszeríti a pH-t, hogy csökkenjen, ami a hemoglobin oxigénhez való affinitását csökkenti. Ez rendkívül nyilvánvaló a szövetekben, ahol a szövetekben tárolt szén-dioxid felszabadul a véráramba, majd olyan reakción megy keresztül, amely h+ – ot szabadít fel a véráramba, növeli a savasságot és csökkenti a pH-szintet.
Leave a Reply